蛋白质的二级结构.pptxVIP

蛋白质的二级结构 4班 第二组 主讲：王书舟 制作：周桂全、李诗洋 蛋白质二级结构 定义 基本类型 肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。  α-螺旋(α-helix)  β-折叠(β-sheet) β-转角(β-turn) 无规卷曲(random coil) α-螺旋(α-helix) 蛋白质二级结构的主要形式之一 α-螺旋的特征①： 肽链骨架围绕一个轴（Cα）以螺旋的方式伸展。 α-螺旋的特征②： 每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48° α-螺旋的特征③ ： 相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。氢键是由肽键上的N—H中的氢和它后面（N端）第四个残基上的C=O中的氧之间形成的。 α-螺旋的特征④： 大多数天然蛋白质都是右手α-螺旋，仅嗜热菌酶中有左手螺旋。 影响α-螺旋形成的因素 一条肽链能否形成α螺旋，以及螺旋的稳定性怎样，与其一级结构有极大关系。 R基小且不带电荷，易形成α-螺旋。 影响α-螺旋稳定的因素 1.存在空间位阻 极大的侧链基团 2.同种电荷的互斥效应 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基 3.不能形成氢键 Pro等亚氨基酸存在 4.侧链构象不稳定 甘氨酸的存在