生物奥赛之生化学重点串讲-----酶.pptVIP

重点内容;重点内容之一;酶的定义;酶作为生物催化剂的特点;酶具有很高的催化效率;酶的专一性;蛋白酶;酶作用专一性的机制与假说; 诱导契合学说 （1958， Daniel E. Koshland)： 酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 ;酶的化学组成;渡戊超蛮蜂汞潭仔秋奥蟹傍婆副塔责疾颐蜀拦值振喝涟夕褐憋绪溜贯约钩生物奥赛之生化学重点串讲-----酶生物奥赛之生化学重点串讲-----酶;六大酶类;重点内容之二;酶起催化作用的原理;酶与底物复合物的形成;酶的活性部位（active site）;酶活性部位的特点;酶催化反应中的催化基团;影响酶催化效率的有关因素;底物和酶的邻近效应与定向效应;结合能的作用;酶与底物结合时，在底物发生形变的同时，酶活性部位的构象也在底物的影响作用下发生改变，二者的形变导致酶与底物更好地结合，形成一个互相契合的酶－底物复合物。 与酶经诱导契合调整后的构象最匹配的是底物经形变产生的过渡态。 所以，酶与底物过渡态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。 过渡态理论及其证明（如抗体酶、竞争性抑制剂）。;酸碱催化是通过向反应物提供质子或从反应物接受质子以促进过渡态的形成以及稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。 酸碱催化可分为狭义的酸碱催化和广义的酸碱催化。酶参与的酸碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。 酶的酸碱催化功能由酶活性部位的一些功能基团来完成，这些功能基团包括Glu、Asp残基的羧基，Lys、Arg的氨基，Ser的羟基，His的咪唑基等。;共价催化;金属离子的催化作用;酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶－底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此类过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够快速、顺利地进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。 ;影响酶催化效率的各作用因素之间是平等并列的关系，它们在不同方面以及酶与底物作用的不同阶段起作用，使酶具有高催化效率，在实际的酶促反应中，这些作用因素可协调地配合在一起产生效果。酶的活性部位一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以通过协同的方式作用于底物，从而提高底物的反应速率。一种酶的催化作用常常是多种催化机制的综合作用，这是酶具有高效性的重要原因。 ;胰凝乳蛋白酶催化反应机制;胰凝乳蛋白酶催化反应机制; 核酶是具有催化能力的核糖核酸 1。核酶的化学本质是RNA（核糖核酸） 2。核酶具有生物催化功能;抗体酶（abzyme）;重点内容之三;零级反应;用稳态理论修正的米氏方程式及推导过程;米氏常数的物理意义： 米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 因此,米氏常数的单位为mol/L。;米氏常数Km的意义;1/Km值可用于近似地表示酶与底物之间的亲和程度：1/Km值大表示亲和程度大; 1/Km值小表示亲和程度小。;Km值可用于计算酶促反应初速率v。;Vmax 的意义;kcat 的意义;kcat/Km 的意义;E + S ES ?? P + E;Km 和Vmax的测定; V0;酶的抑制作用;抑制作用的类型;三种可逆抑制作用的区别;酶的抑制作用，竞争性抑制作用动力学;酶的可逆抑制作用动力学方程;酶的可逆抑制作用动力学图;酶的可逆抑制作用动力学图;重点内容之四;酶活性的调节控制;同工酶; （一）别构调控 （allosteric regulation） （二）可逆的共价修饰（reversible covalent modifications） （三）酶原激活（activation of zymogens）;别构调控;别构调控;ATCase的别构调控;;CTP 是酶的别构抑制剂 ATP 是酶的别构激活剂 异促效应（heterotropic effect）：非底物分子的调节物对别构酶的调节作用。;CTP;1。别构酶的结构基础－寡聚酶结构。 2。酶的某个活性部位结合底物后，构象改变的信息在酶分子中进行传递，最终产生效应，影响酶的总活性状态。多肽链之间的界面作为分子开关起关键作用。 3。非底物效应物通过与非活性部位（调节部位）结合，引起酶构象的变化，最终影响酶的总活性状态。;在酶水平对代谢进行调节;可逆的共价修饰;例子：糖原磷酸化酶;酶原的激活;酶原的激活; 许多酶的调控作用是各种调控作用的组合。;重点内容之五;酶活力的测定;2。酶的活力单位 （U, activity unit) 酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位来表示。 按照国际酶学委员会的规定，1个酶活力国际单位是指在最适反应条件（指最适pH、温度