01蛋白质.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 1.7 蛋白质的重要性质 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.2.3 电泳 电泳：电场中离子的迁移 1.7 蛋白质的重要性质 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 变性的定义： 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有秩序而紧密的构造，变为无秩序而松散的构造，从而失去生物学活性 变性的条件： 1 、物理因素: 如热、紫外线照射、高压和表面张力等影响 2 、化学因素: 如有机溶剂，脲，胍，酸，碱等的影响 变性的实质： 蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体,变性不涉及共价键 (肽键和二硫键等) 的破裂，一级结构保持完好 1.7.3.1 变性作用 杭州师范学院 生物系 1.7 蛋白质的重要性质 蛋白质变性的结果 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 1 、生物活性丧失 生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征 1.7.3.1 变性作用 1.7. 蛋白质的重要性质 蛋白质变性的结果 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 2 、一些侧链基团的暴露： 3 、生物化学性质的改变： 4 、一些物理化学性质的改变： 粘度增加，扩散系数降低 1.7.3.1 变性作用 1.7 蛋白质的重要性质 蛋白质的复性 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象且恢复生物学活性，这一现象称为蛋白质的复性 1.7.3.1 变性作用 1.7 蛋白质的重要性质 蛋白质的凝固作用 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 天然蛋白质变性后，所得的变性蛋白质分子互相凝聚或互相穿插缠结在一起的现象称蛋白质的凝固 凝固作用分两个阶段: 1、变性 2、失去规律性的肽链聚集缠结在一起而凝固或结絮 1.7.3.2 凝固作用 17 蛋白质的重要性质 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 加酸沉淀 加中性盐沉淀 1.7.4 沉淀作用 半饱和硫酸铵 离心 球蛋白沉淀 血清 血清 离心 饱和硫酸铵 白蛋白沉淀 1.7 蛋白质的重要性质 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 加有机溶剂沉淀 乙醇、丙酮能吸水，破坏蛋白质胶粒上的水化层，使其沉淀 加重金属盐沉淀 蛋白质在碱性溶液中带负电荷，可与重金属离子作用，产生重金属盐沉淀 加生物碱试剂沉淀 生物碱试剂皆为酸性物质，蛋白质在酸性溶液中带正电荷，能与带负电荷的酸根结合，成为溶解度很小的盐类 抗体对抗原蛋白质的沉淀 抗体蛋白质遇异体的特异性抗原蛋白质即沉淀，使外来蛋白质失去其生物作用 1.7.4 沉淀作用 1.7 蛋白质的重要性质 1.7.1 胶体性质 1.7.2 两性解离 1.7.3 变性与凝固 蛋白质分子中因含某种结构或特殊的氨基酸，故可与多种化合物作用，产生各种颜色反应。 这些呈色反应有的可作为: 1)蛋白质的定性和定量试验----如双缩脲反应、米伦反应、黄色反应、乙醛酸反应等 2)分析氨基酸 3)鉴定蛋白质水解是否完全----如双缩脲反应、酚试剂反应 1.7.4 沉淀作用 1.7.5蛋白质的颜色反应 蛋白质的颜色反应 * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 1.5 蛋白质的结构 1.5.1 蛋白质的一级结构 1.5.2.蛋白质的空间结构 左手螺旋和右手螺旋 蛋白质中的α螺旋几乎都是右手的，右手的比左手的稳定. 1.5 蛋白质的结构 1.5.1 蛋白质的一级结构 1.5.2.蛋白质的空间结构 蛋白质的二级结构- β-折叠 (