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2.1 概 述 1、蛋白质的生物学意义和元素组成 意义：蛋白质生物学功能的多样性 蛋白质生物学功能的复杂性 元素组成：C、H、O、N、S、P及微量元素 2、蛋白质的分类 功能： 催化蛋白 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白 组成与溶解性 (1)单纯蛋白质 清蛋白等 (2)结合蛋白质 核蛋白等  3、蛋白质在生产和生活中的应用 食品与饲料 医药 2.2蛋白质的基本组成单位 1、氨基酸的结构 2、氨基酸的分类 3、氨基酸的性质 两性性质与等电点；光学性质；化学反应 4、氨基酸的分离、生产与应用 1、氨基酸的结构(21种) 2、氨基酸的分类 (1)编码氨基酸：21种 (2)非编码氨基酸：5-羟赖氨酸；4-羟脯氨酸等 (3)非蛋白质氨基酸： 150多种不参与蛋白质组成的氨基酸 3、氨基酸的性质 (1)氨基酸的两性性质与等电点: 等电点(isoelectric point, pI) : 在某一pH的溶液中，氨基酸解:离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 (2)氨基酸的光学活性与吸收光谱 1、L-、D-：以甘油醛为CK划分的（不对称C原子的存在）。 所有的20种蛋白质氨基酸为L- a-氨基酸。 2、旋光性：用旋光仪测定的（不对称C原子的存在） 左旋：Ser、Leu、Pro、Trp、Phe等。 右旋：Ala、Ile、Glu、Asp、Val、Lys、Arg等。 Gly由于不具有不对称C原子，所以没有旋光性。 3、光吸收： 可见光（390~770nm）：无光吸收。 紫外光（220~300nm）：Phe（257nm） Tyr（275nm） Trp（280nm） (3)氨基酸的化学反应 1、茚三酮反应 2、甲醛反应 3、2、4-二硝基氟苯的反应 4、荧光胺反应与丹磺酰氯反应 用DNS(二甲基萘磺酰氯)测定N端氨基酸 原理DNFB法相同 但水解后的DNS-氨基酸不需分离，可直接用电泳或层析法鉴定 由于DNS有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高几到十几倍 可用于微量氨基酸的定量 5、异硫氰酸苯酯的反应 4、氨基酸的分离、生产与应用 1、氨基酸的分析分离 层析方法 2、氨基酸的生产 3、氨基酸的应用 2.3蛋白质的结构 1、蛋白质的一级结构 肽和肽键；天然活性肽；一级结构的测定 2、蛋白质的三维结构 (1)蛋白质构象的概念与稳定蛋白质构象的作用力 (2)蛋白质的二级结构 (3)蛋白质的超二级结构和结构域 (4)蛋白质的三级结构 (5)蛋白质的四级结构 1、蛋白质的一级结构 肽与肽键 ： 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。 (2)天然活性肽 谷胱甘肽： (3)一级结构的测定步骤 2、蛋白质的三维结构 (1)蛋白质构象的概念与 稳定蛋白质构象的作用力 构象：是指与碳原子相连的各原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。 稳定蛋白质构象的作用力： ①氢键 ②范德华力 ③疏水力 ④离子键 ⑤ 二硫键 (2)蛋白质的二级结构 1、概念：多肽链主链沿一定方向折叠盘绕，通过 氢键作用形成的空间构象。 2、基本类型： a-螺旋 ? -折叠 ? -转角 无规则卷曲 a-螺旋 ①3.6个氨基酸残基上升一圈， 螺距0.54nm，每个aa上升 0.15nm，旋转1000。 ②氢键：螺旋3.6(13) ③R-基团分布于螺旋外侧 （基团大小、种类、形状均影响a-螺旋） ?同性电荷aa相斥 ?侧链较大 影响 ?Gly二面角广泛 ?Pro形不成氢键 中断 ④ a-螺旋均为右手螺旋 ? -折叠 ①定义：两条或几条几乎完全