2013山东版必修1《课外阅读细胞骨架》课件.ppt

细胞骨架（Cytoskeleton） 细胞骨架（Cytoskeleton）是真核细胞中的蛋白质纤维网架体系，它对于维持细胞的形状、细胞的运动、细胞内的物质运输、染色体的分离和细胞的分裂起着重要的作用。 细胞骨架 细胞骨架由以下组分构成 微丝（microfilament，MF） 微管（microtubule,MT） 中间纤维（intemediate filament,IT） 广义的细胞骨架还包括 核骨架（nucleoskeleton） 核纤层（nuclear lamina） 细胞外基质（extracellular matrix） 形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。 微丝（microfilament，MF）确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 微管（microtubule,MT） 确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。 中间纤维（intemediate filament,IT） 使细胞具有张力和抗剪切力。 第一节 微丝 微丝（microfilament，MF） 是由肌动蛋白(actin)组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维actin filament。 微丝和它的结合蛋白（association protion）以及肌球蛋白（myosin）三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。 一、微丝的结构（其组成单位 在哺乳动物和鸟类细胞中的肌动蛋白分为6种肌动蛋白，归为3类： 4种α分布于各种肌肉细胞中 β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。 actin在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性 *存在形式（两种） actin单体外观呈哑铃形，称球形肌动蛋白G-actin具ATP结合位点。 多聚体actin称为纤维形肌动蛋白F-actin，即MF 肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子 1.肌动蛋白（actin） * 4个亚单位组成 有裂口 构象可改变 与微丝的组装与解离有关 * 极性结构 正端（＋） 负端（－） 2. 微丝 结构：由肌动蛋白单体聚合形成双螺旋 微丝是由G-actin单体形成的多聚体 actin单体具极性, 装配时头尾相接→微丝(F-actin)也具极性; G-actin可加到MF两端,但其正极装配速度比负极快 多数非肌细胞中, 微丝是一种动态结构, 持续进行装配/解聚，与细胞形态的维持及细胞运动有关; 细胞内许多微丝结合蛋白参与调节微丝的装配 组装： 条件： ATP 盐浓度 K+ Mg++ 过程（三个阶段）： 成核期 — 微丝组装的限速过程 生长期 — 肌动蛋白在核心两端聚合 正端快，负端慢 平衡期 — 聚合速度与解离速度 达到平衡，微丝可以随环境不同发生装配和解聚 动态调节： 踏车模型（treadmilling model）：当G-actin处于临界浓度时，MF的装配可以表现出ATP-actin继续在（+）端添加而延长，而在（-）端脱落而缩短，表现出一种“踏车”现象。 ATP-actin（结合ATP的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高，ADP-actin对纤维末端的亲和力低，容易脱落。当溶液中ATP-actin浓度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。伴随着ATP水解，微丝结合的ATP就变成了ADP，当ADP-actin暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。 微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在（-）端开始分离，表现出一种“踏车”现象。(达平衡状态） 体内 ①永久性微丝 ②暂时性微丝 在大多数非肌细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续地进行组装和去组装。微丝的动态不稳定性与细胞形态的维持及细胞运动有密切的关系，其组装在两个水平上受到调控： ①可溶性肌动蛋白的存在状态 ②微丝结合蛋白的种类及其存在状态 整个骨架系统结构和功能在很大程度上受到不同的细胞骨架结合蛋白的调节。MF的不同存在形式与微丝结合蛋白的种类有关。 细胞内各种微丝结合蛋白通过影响微丝的组装与去组装，介导微丝与其他结构之间的相互作用来决定微丝的组织行为。 3. 微丝结合蛋白 与肌动蛋白纤维结合，调节其性质和功能，影响微丝长度，稳定性和构型。 分类： 核化蛋白（nucleating protein） 交联蛋白（cross-link protein） 封端蛋白 （end blocking protein） 单体聚合蛋白（monomer polymerizing protein） 微丝