生物化学课件21.pptVIP

2 蛋白质的结构与功能 2.1??概述 2.2??蛋白质的基本组成单位–氨基酸 2.3???蛋白质的结构 2.4???蛋白质结构与功能的关系 2.5???蛋白质的重要性质、分离纯化与 鉴定 2.1?概述 2.1.1 蛋白质的生物学意义和元素组成 2.1.2 蛋白质的分类 2.1.3 蛋白质在生产和生活中的利用   2.1.1 蛋白质的生物学意义和元素组成 2.1.1.2 蛋白质的元素组成 一般含有：碳（50％~55％） 、氮（15％~18％）、氧（20％~23％）、氢（6％~8％）、硫（0％~4％）。 在某些蛋白质中，还含有一些微量元素如：磷、铁、铜、钼、碘、锌等。 蛋白质元素组成的一个特点：各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右。 由于容易用凯氏定氮法进行测定氮的含量，因此，蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25（100/16）计算出来。 2.1.2 蛋白质的分类 2.1.2.1 根据蛋白质的构象 2.1.2.2 按蛋白质功能分类 2.1.2.3 按蛋白质的组成和溶解性分类 2.1.2.1 根据蛋白质的构象 分为纤维状蛋白质 和球状蛋白质 。 纤维状蛋白质（fibroue protein） 结构特点：多数为结构蛋白，结构很不对称，多数难溶于水。能耐受强的拉力。 如皮肤、肌键、软骨及骨组织中的胶原蛋白 ；毛发及皮肤中的角蛋白；存在于皮肤、动脉血管壁、结缔组织中的弹性蛋白。 主要功能是给机体提供坚实的支架，连接各细胞、组织及器官。 催化蛋白 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白 2.1.2.3 按蛋白质的组成和溶解性分类 按组成分为：简单蛋白质和结合蛋白质。 简单蛋白质：根据溶解度的不同，又分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白 7 小类。 结合蛋白质：根据辅基的不同，可以将结合蛋白质分为：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白 、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白等。 2.1.3 蛋白质在生产和生活中的利用 2.2 蛋白质的基本组成单位–氨基酸 2.2.1 氨基酸的结构 2.2.2 氨基酸的分类 2.2.3 氨基酸的性质 2.2.1 氨基酸的结构 　　蛋白质中常见的氨基酸有 21 种。除脯氨酸以外，这些天然氨基酸在结构上的共同点是：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。 脯氨酸的结构式： 2.2.2 氨基酸的分类 2.2.2.1 编码氨基酸 2.2.2.2 非编码氨基酸 2.2.2.3 非蛋白质氨基酸 　　　 　　 　 2.2.2.2 非编码氨基酸 蛋白质中有一些不常见的稀有氨基酸，没有相应的三联体遗传密码，故称非编码氨基酸。这些氨基酸都是在生物体合成蛋白质分子后相应的编码氨基酸经羟基化、甲基化、磷酸化等修饰形成的衍生物。 例如：胶原蛋白和弹性蛋白中的 4-羟脯氨酸 和 5-羟赖氨酸；甲状腺球蛋白中的 二碘酪氨酸 和 L-甲状腺素；α-角蛋白中的 胱氨酸 等。　　 2.2.2.3 非蛋白质氨基酸 在生物体内的各种细胞或组织还发现150多种不参与蛋白质组成的氨基酸，故称非蛋白质氨基酸，这类氨基酸多呈游离，但也有结合态的。大部分是蛋白质常见氨基酸衍生物，但也有D–型和一些β、γ或δ–氨基酸。 这些非蛋白质氨基酸不存在于蛋白质中，多是重要的代谢物前体或代谢中间产物。如瓜氨酸和鸟氨酸是精氨酸的前体，γ–氨基丁酸是一种神经递质。 2.2.3 氨基酸的性质 构成蛋白质的α–氨基酸均为无色晶体，熔点高于200℃，一般能溶于水、稀酸、稀碱，不溶于有机溶剂，用酒精可把氨基酸从水溶液中沉淀析出。 2.2.3.1 氨基酸的两性解离与等电点 2.2.3.2 氨基酸的光学活性与吸收光谱 2.2.3.1 氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸分子既含有酸性的羧基(-COOH)，又含有碱性的氨基（-NH2）。 其中的-COOH能放出质子（H＋），而变成-COO－；其中的-NH2能接受质子，而变成-NH3＋。因此，氨基酸是两性电解质（ampholyte）。 氨基酸两性解离示意图： 　 氨基酸的等电点： 对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的pH，称为该氨基酸的等电点，用pＩ表示。 　 氨基酸的等电点的作用： 在一定的实验条件下，等电点是氨基酸的特征常数。 当氨基酸处于等电点状态时，其溶解度最小，容易发生沉淀；不同氨基酸，由于R基团结构的不同，有不同的等电点。 利用这一特性可以从各种氨基酸的混