临床医学生化重点本.docx

蛋白质人体中不存在的氨基酸/天然蛋白质中不存在的氨基酸为瓜氨酸、鸟氨酸和同型半胱氨酸（瓜鸟同型）亚氨基酸——脯氨酸一个氨基——组氨酸两个氨基——赖氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺三个氨基——精氨酸两氨赖三精两羧古天乐两个羧基——谷氨酸、天冬氨酸酸性氨基酸——谷氨酸、天冬氨酸酸性谷天冬碱性氨基酸——赖氨酸、精氨酸、组氨酸碱性赖精组疏水氨基酸——晾干鞋合并衣服——亮甘缬丙异脯芳香族氨基酸——芳香老本色——酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸非极性氨基酸即疏水性氨基酸——携一两饼干赴宴缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸，甘氨酸，极性中性氨基酸——撕一半加酸酥饼中和一下丝氨酸，半胱氨酸，甲硫氨酸，酸性氨基酸（古天乐，谷氨酸和天冬氨酸），苏氨酸支链氨基——酸缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸修饰氨基酸——胱氨酸，羟脯氨酸，羟赖氨酸光屁股的福来不参与转氨基的氨基酸——记忆为抢不来苏，就不参加了羟脯氨酸，脯氨酸，苏氨酸，赖氨酸生理PH条件下带正电的氨基酸——当PHPI时,氨基酸带正电，当PHPI时，氨基酸带负电，人体PH为7.2~7.4，所以找PIPH的氨基酸；另一种方法是既然是人体，碱性氨基酸带正电，酸性氨基酸带负电酪氨酸和色氨酸含有共轭双键 280nm——蛋白质的定量分析碱基、核苷、核苷酸和核酸最大吸收值都在260nm附近。DNA变性后，溶液黏度降低，在260nm处的吸光度增加（增色效应）茚三酮反应570nm——氨基酸的定量分析双缩脲反应——蛋白质的水解程度谷胱甘肽是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，两性性质是氨基酸肽和蛋白质的共同理化性质。谷胱甘肽含有两个羧基，一个氨基，所以它是种酸性肽。谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可以保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化。谷胱甘肽有还原型和氧化型两种分子形式，而不是两种离子形式。两种离子形式和两种分子形式是不一样的。两种离子形式指的是酸性和碱性，比如氨基酸和水，但是谷胱甘肽是酸性而不是两性的。谷胱甘肽有氧化型和还原型两种分子形式。维持蛋白质一级结构的化学键——肽键（二硫键）维持蛋白质二级结构的化学键——氢键维持蛋白质三级结构的化学键——疏水键（离子键、二硫键、氢键）维持蛋白质四级结构的化学键——范德华力一太（肽键）二氢（氢键）三叔（疏水）四烦（范德华力）蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。蛋白质的超二级结构包括αα、βαβ、ββ模序结构又称膜体结构，是具有特殊功能的超二级结构，是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，如锌指结构和亮氨酸拉链等。常见的模体有以下几种形式：α-螺旋-β-转角（或环）-α-螺旋模体（见于多种DNA结合蛋白质）；链-β-转角-链模体（见于反平行β-折叠的蛋白质）；链-β-转角-α-螺旋-β-转角-链模体（见于多种α-螺旋/β-折叠蛋白质）”。蛋白质分子结构十分复杂，可分成四个层次，即一级、二级、三级、四级结构。一级结构是指蛋白质中从N端到C端氨基酸的排列顺序（P13）；二级结构是指蛋白质中某一段肽链的局部空间结构（P14）；三级结构是指整条肽链上全部氨基酸残基的相对空间位置（P18）；四级结构是指有两条或两条以上多肽链的蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用（P19）。HbO?解离曲线呈S形是因为：在氧浓度较低时，Hb与氧结合较困难，曲线较缓，随着氧浓度提高，Hb发生变构效应（Hb属于变构蛋白，氧分子与Hb的一个亚基结合后可引起其他亚基发生构象改变），与氧结合越来越容易，曲线越来越陡，斜率不断增大，最终曲线呈S形。蛋白质一级结构决定高级结构蛋白质构象疾病：人纹状体脊髓变形病，阿尔茨海默病AD，舞蹈病HD，疯牛病等。疯牛病是α螺旋--变β折叠疯牛病-----空间结构异常分子病----是一级结构异常蛋白质变性是指某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，理化性质及生物学活性丧失。蛋白质变性后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解。蛋白质变性仅涉及空间结构的改变，其一级结构即氨基酸的排列顺序没有变化。绝大多数酶属于蛋白质（极少数是核酸），其变性后的表现同蛋白质变性。蛋白质的变性是指某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，理化性质及生物学活性丧失。蛋白质变性后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解。变性后由于空间结构松散，包含在内部的芳香族基团暴露，所以其对280nm的紫外线吸收增强。聚丙烯酰胺凝胶电泳是根据蛋白质分子量大小和带电量不同对蛋白质进行分离的方法。蛋白质在电场中泳动速度受多种因素的影响，如分子量小的较分子量大的泳动速率快，系因蛋白质横截面积小，所受阻力较小。相同分子量的蛋白质分子，球状较杆状泳动速率快。在相同pH的溶液中，带电多的蛋白质泳动速率快，系