hPin1原核表达、纯化及热稳定性研究.pdfVIP

2007年12月 四川大学学报(自然科学版) Dec．2007 第44卷第6期 Journal of Sichuan University(Natural Science Edition) Vo1．44 No．6 文章编号：0490．6756(2007)06—1339—05 hPinl原核表达、纯化及热稳定性研究 王敬章，刘 鑫，惠心娣，黄 瑜，黄新河，杜林方 (1~lJ,l大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室，成都610065) 摘 要：利用E．coli BL21原核表达，纯化得到了His-hPinl融合蛋白，并研究了它的热稳定 性．在中性条件下进行不同温度处理，SDS分析表明，低于40℃处理不会影响His_ hPinl的溶解性，50～100℃处理会使其部分变性而沉淀．荧光发射光谱研究表明，未处理的 His-hPinl具有339 nln的荧光发射峰；热处理使荧光发射峰的位置变化，低于40℃处理对 His—hPinl的荧光强度影响较小，50--100℃热处理使H