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学科 生物化学 专业 临床医学 年级 05级 教师 姓名 职称 课程类型 理论 章节学时 章节 名称 第一章 蛋白质的结构与功能 教材版本 生物化学（北京大学医学出版社， 童坦君主编） 一、教学目的与要求： 1、掌握： 蛋白质元素组成的特点，氨基酸的结构通式 蛋白质各级结构的概念、结构特点及其主要的化学键 蛋白质的理化性质 2、熟悉： 氨基酸的分类、三字英文缩写符号 肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法 生物活性肽的概念；肽单元概念 蛋白质的机构与功能的关系 3、了解： 几种重要的生物活性肽 多肽链中氨基酸序列分析的原理 蛋白质空间结构预测的原理和意义 二、教学重点与难点分析： 1、教学重点： 氨基酸的结构特点和理化性质 蛋白质的一级结构和空间结构 蛋白质的理化性质 2、教学难点： 蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能 三、时间分配与教学方法： 1、 教学内容时间分配 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 （60分钟） 第二节 蛋白质的分子结构 （110分钟） 第三节 蛋白质结构与功能的关系 （40分钟） 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 （45分钟） 小 结 （15分钟） 合计： 270分钟 2、 教学方法 简述绪论，从生物化学的的教学地位、发展简史引入正文； 突出重点，分散难点，深入浅出，抓住关键； 语言表达、图文并茂的多媒体课件相结合，适当介绍相关的研究进展 在一些重点或关键处可适当板书，起到突出重点、引导学生思路从而更易掌握的作用； 课堂上多提问，与学生交流，调动他们的积极性，也可先设疑，在后续教学中引导学生寻找答案，做到深入浅出，逐层剥离。 四、授课内容： 蛋白质的分子组成 （一）．蛋白质的组成基本单位----氨基酸 1、氨基酸的结构特点：人体内组成蛋白质的氨基酸均为L－α－氨基酸，共有20种。 L－α－氨基酸的通式 2、氨基酸的分类： 3、氨基酸的理化性质： ①氨基酸属于两性电解质，因而具有两性解离的特点。在某一pH溶液中，氨基酸解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 ②色氨酸和酪氨酸在280nm 波长处有最大光吸收，而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。 （二）．氨基酸的连接方式 1、两分子氨基酸脱去一分子水后形成的酰胺键称为肽键 。多肽链中肽键与α－碳原子形成一条主链骨架,氨基酸的侧链在此骨架上向外伸出,按规定,多肽链中氨基末端写在左侧,羧基末端写在肽链的右侧,如果把氨基酸序列标上数码,应以氨基末端的氨基酸为1号,从左向右顺序排列。氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，大于10个氨基酸的肽链称为多肽。 2、体内有许多生物活性肽。例如谷胱甘肽，谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成的三肽,第一个肽键不是α－肽键而由谷氨酸γ－羧基与半胱氨酸的氨基组成,GSH的SH代表半胱氨酸残基上的疏基,是该化合物的主要功能基团。 功能： 1．解毒功能：SH基团的嗜核性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂和药物等结合，从而避免这些毒物和DNA、RNA及蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。2．GSH是细胞内重要还原剂，它保护蛋白质分子中的SH基团免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。3．GSH上的氢，在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O，同时GSH成为氧化型即GSSG，后者又在谷胱甘肽还原酶催化下，再生成GSH。因此，GSH是细胞内十分重要的还原剂。 二．蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。蛋白质一级结构是高级结构的基础，但不是唯一决定因素。 （二）蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽