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免疫球蛋白 一、免疫球蛋白的基本结构 四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。 可变区 根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。 VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区(hypervariable region HVR)。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，也称为互补性决定区(complementarity determining region CDR)，其余称骨架区(FR）。 三、免疫球蛋白的水解片段 四、J链和分泌片 第二节 免疫球蛋白的功能 第三节 免疫球蛋白的抗原性 第四节 五类免疫球蛋白的特性与功能 第五节 单克隆抗体 第六节 基因工程抗体 基因工程抗体的类型 IgG是唯一能通过胎盘的抗体 通过Fc段与吞噬细胞表面FcR结合，发挥调理作用；与K细胞结合，发挥ADCC作用；与葡萄球菌A蛋白结合。 具有抗菌、抗毒和抗病毒作用 参与II、III型超敏反应 为五聚体，是分子量最大的Ig，称巨球蛋白。 IgM激活补体能力比IgG强 ABO血型抗体的类型是IgM IgM是个体发育过程最早能产生的抗体，胚胎晚期已能合成，新生儿脐带血中若IgM水平升高，表示该儿曾有宫内感染 二、IgM IgM是抗原刺激后出现最早的抗体，故检测IgM水平可用于传染病的早期诊断。 IgM是B细胞抗原受体的主要成分 也可参与II、III型超敏反应 分为血清型和分泌型两种，血清型IgA主要由肠系膜淋巴组织中的浆细胞产生。而分泌型IgA（SIgA）是由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中浆细胞产生。 主要存在于初乳、唾液、泪液，以及呼吸道消化道和泌尿生殖道黏膜表面的分泌液中。 分泌型IgA的合成和主要作用部位在黏膜 三、IgA IgD是B细胞的重要表面标志 B细胞的分化过程中首先出现SmIgM，后来出现SmIgD，他的出现标志着B细胞成熟了。 四、IgD 又称亲细胞抗体 CH2和CH3功能区可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞上的高亲和力Fcε受体结合，引起I型超敏反应 五、IgE 多克隆抗体 多个抗原决定基——机体——多种抗体的混合物 单克隆抗体(monoclonal antibody,McAb):由一个识别一种抗原表位的B细胞克隆产生的同源抗体。 McAb的特点：高度特异性、高度均一性、高效价、大量产生。 应用 检测各种抗原，包括肿瘤抗原、细胞表面抗原及受体、激素、神经递质以及细胞因子；抑制器官移植排斥、治 疗自身免疫疾病 、生物导弹等。 基因工程抗体又称重组抗体，它是在充分认识Ig基因结构与功能的基础上，应用DNA重组和蛋白质工程技术，按人们的意愿在基因水平对Ig分子进行切割、拼接或修饰，重新组装成的新型抗体分子。它保留了天然抗体的特异性和主要生物学活性，去除或减少了无关结构，并可赋予抗体分子以新的生物学活性。 * Immunoglobulin 免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 抗体（antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种，能与相应抗原特异性地结合，主要存在于血清等体液中，具有免疫功能的球蛋白。 概述 第一节 免疫球蛋白的结构 四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。 人类Ig根据其重链恒定区的分子结构和抗原特异性的不同，其重链分为五类：γ(Gamma)链、α(Alpha)链、μ(Mu)链、δ(Delta)链、ε(Epsilon)链。 相对应的Ig分别为： IgG、IgA、IgM、IgD、IgE。 轻链可分为两型：κ、λ型 可变区 根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。 VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区(hypervariable region HVR)。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，也称为互补性决定区(complementarity determining region CDR)，其余称骨架区(FR）。 恒定区 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。 铰链区 位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。 IgM和IgE无铰链区 。 免疫球蛋白的结构 二、免疫球蛋白的功能区 每个功能区约由110个氨基酸组成，其氨基酸的序列具