肌动蛋白的简要介绍11.pptVIP

肌动蛋白的结构 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小，例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋白氨基酸的顺序只有3～5个氨基酸和兔肋骨肌不同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的差别仅是第298位和第375位两个地方。这些肌动蛋白基因显然是从同一个祖先基因进化而来。 每一个肌动蛋白单体都有三个结合位点，一个是ATP结合位点，另外两个则是与其他肌动蛋白结合的结合位点。 和ATP结合的位点主要是通过ATP三羧酸循环来给肌动蛋白提供能量 而另外两个结合位点则是和其他肌动蛋白结合形成多聚体的肌动蛋白（微丝）。 肌动蛋白多聚体的形成 当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。 当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多聚体趋向解聚，即是去组装。 微丝的两端组装速度并不一样。正极比负极快上5到10倍。 当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到正极组装而负极同时去组装的现象，被命为“踏车现象（tread milling)”。 肌动蛋白多聚体的组装过程 成核期： G-肌动蛋白开始聚合，其二聚体不稳定，易水解，只有形成三聚体才稳定，即核心形成。 延长期（生长期）：一旦核心形成，G-肌动蛋白单体快速地在核心两端添加上去。 平衡期：微丝延长到一定时期，肌动蛋白掺入微丝的速度与其从微丝上解离的速度达到平衡，此时即进入平衡期，微丝长度