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名词解释： 卷曲密码：多肽链中的氨基酸序列，包含知道它折叠成天然构象的信息。 遗传密码：核苷酸序列中的遗传信息，三个碱基决定一个氨基酸。 超二级结构：两个或多个相邻的构象单元被长度、走向不规则的连接肽彼此连接，进一步组合成有规律的、空间上可以辨认的局部折叠。 锌指结构：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元。是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成，形成的结构像手指状。 亮氨酸拉链：一种常见的蛋白质超二级结构模体，此结构的C-端为螺旋区，靠近N-端一侧的一段螺旋富含碱性残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有一个leu，每个这样的螺旋不少于4个leu，且都处于螺旋同一侧，当形成同源或异源二聚体时，此结构中的leu残基借助疏水作用彼此靠拢，形同拉链。 EF手：由两个α-螺旋与连接它们的环组成，E螺旋含9个残基，用右手食指表示；与Ca2+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。 结构域：蛋白质分子内存在的相对未定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，是独立的结构单位、功能单位和折叠单位。 分子伴侣：结合并未定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合和释放，推动其在活体内正确的折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。 热激蛋白：又叫热休克蛋白，广泛存在于原核细胞和真核细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族。在肽链折叠或解折叠变化中发挥作用。 Ks/Kcat：专一性不可逆抑制剂分为Ks和Kcat两种，Ks型专一性不可逆抑制剂，部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使酶失活；Kcat型专一性不可逆抑制剂具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用下发生反应，与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并完成催化的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定的空间构象。 别构酶：活性受别构调节物调控的酶。酶分子的非催化部分与某些化合物可逆的共价结合后发生构象的改变，进而引起酶活性状态的改变，具有这种调节活性的酶称为别构酶。 核酶：具有催化功能的RNA即为核酶。 线粒体跨膜转位： N-聚糖/O-聚糖：糖蛋白的种类，糖蛋白中可以根据糖肽连接键的类型进行分类，寡糖链（GlcNAC的β-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的a-氨基、Lys或Arg的W-氨基相连的称为N-聚糖；寡糖链（GalNAC的α-羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连称为O-聚糖。 蛋白质泛素化：泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。 激酶：从高能供体分子（如ATP）转移磷酸基团到特定靶分子（底物）的酶结合了等电聚焦技术（根据蛋白质等电点进行分离）以及SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳技术（根据蛋白质的大小进行分离） 蛋白质混合物在第一维方向上的分离是利用蛋白质等电点的不同在大孔凝胶中将蛋白质分离开，这一过程被称作等电聚焦。 蛋白质混合物存第二维方向上的分离是按照蛋白质的相对分子质量的大小进行分离。 球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和α-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。 球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域。 蛋白质结构与功能关系（举例说明） ①肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基团相互作用下盘曲形成4.3 nm×3﹒5 nm×2.3nm扁园的球体。绝大多数亲水残基分布在分子表面，使肌红蛋白可溶于水；疏水残基则埋藏于分子内部。肌红蛋白分子表面有一狭缝，E螺旋和F螺旋位于狭缝两侧，形成一个疏水微环境。肌红蛋白的辅基血红素就结合在这个狭缝内。 血红素辅基的功能在一定程度上依赖于它所结合的多肽链提供的微环境。 ②在肌红蛋白中，远侧His（E7）的存在对其与CO的结合显然会产生更大的位阻效应，结果大大降低了对CO的亲和力和CO中毒的危险，从而保证在生理条件下肌红蛋白能有效地履行贮藏和输送O2的功能。 ③脱氧肌红蛋白