氨基酸多肽与蛋白质.DOC

第十章 氨基酸、多肽与蛋白质 1．掌握氨基酸的分类、常见氨基酸的结构和名称。2．掌握氨基酸的化学性质。．理解多肽的一般结构。．了解蛋白质的一级结构 、二级结构、三级结构和四级结构。．了解蛋白质的性质6．了解氨基酸、蛋白质在生命活动中的重要意义氨基酸的化学性质蛋白质的一级结构 、二级结构、三级结构和四级结构。 3、蛋白质。 4、核酸。 五、总结、布置作业 15.1 氨基酸Amino Acids 一、氨基酸的结构和分类 在蛋白质中常见的氨基酸约20种，除脯氨酸外都是α-氨基酸，除甘氨酸外都含手性碳原子且大多为 L-构型。 组成蛋白质常见的氨基酸有20种，除甘氨酸外，其他氨基酸都有手性碳原子，具有旋光性，其构型用D、L法标记，氨基投影在左的为L型，投影在右的为D型。D、L氨基酸在生理活性上差别很大。 二、氨基酸的化学性质 1. 氨基酸的两性和等电点 研究表明，氨基酸晶体是以偶极离子的形式存在的： 氨基酸在溶液中的存在形式与溶液的pH值有关，如果调节pH使氨基酸成为正负电荷相等的偶极离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI) 等电点是每一种氨基酸的特定常数。 当pH＜pI，主要以正离子形式存在，在电场中会向阴极移动； 当pH＞pI，主要以负离子形式存在，在电场中会向阴极移动； 当pH＝pI，主要以偶极离子形式存在，在电场中会向阴极移动； 2. 与亚硝酸反应 放出氮气((Van Slyke 定氨基法) 测定放出的氮量，便可计算分子中氨基的含量。 3. 与甲醛反应 甲醛固定氨基后，便可用碱滴定羧基。 原理：-OH的-I效应降低了N原子上的电子云密度，使氨基的碱性消失，再用碱滴定-COOH，从而测定氨基酸的含量——氨基酸的甲醛滴定法。 4. 络合性能 5. 氨基酸的受热反应 α-氨基酸： β- γ- δ- 氨基酸脱水与相应的羟基酸脱水相似。 6. 与水合茚三酮反应——生成兰紫色物质 此反应可用来鉴别氨基酸。 7. 失羧作用 赖氨酸　　　　　　　　　　　　尸胺 蛋白质腐烂时之所以极臭就是因为生成了剧毒的尸胺和腐肉胺（1,4-丁二胺）。 8. 失羧和失氨作用 ? 1.2 多肽Peptides 二肽的形成： ? 氧化型谷胱甘肽： 1.3 蛋白质Protein 一、组成和分类 蛋白质是由各种α-氨基酸通过酰胺键即肽键联成的长链分子，这种长链称肽链。蛋白质水解后得多肽，多肽再继续水解最终分解成α-氨基酸。蛋白质与多肽的关系犹如多糖与低聚糖，分子量大的叫蛋白质，分子量小的叫多肽，但蛋白质与多肽之间并无严格的界限。 蛋白质的主要组成元素是C、H、O、N、S，有些蛋白质还含有P、Fe、I、Mn、Zn等其他元素。其中蛋白质的含N量平均约 16%，即每克N相当于6.25克蛋白质。因此在农产品分析中，一般用定氮法测出样品中的含氮量，再推算出样品中的蛋白质的近似含量，称为粗蛋白含量：　 粗蛋白%＝ N% × 6.25 ? 单纯蛋白：水解最终产物只有氨基酸。 结合蛋白：由单纯蛋白和非蛋白质结合而成，彻底水解后除产生氨基酸外尚有辅基（如核酸、糖类、脂肪…）。 二、结构： 1、蛋白质分子的一级结构(肽链) 一级结构是指组成蛋白质分子的氨基酸的种类和排列顺序。 2、蛋白质分子的空间结构 在蛋白质分子中，多肽链内部或多肽链之间在三维空间上有其特定的走向和排布，可以呈现螺旋、折叠、蜷曲等形状，从而形成蛋白质特有的稳定构象。 β-折片： 　　 肽链中 CO-N 单键实际上约有 40% 的双键特性。 经 X-射线测定，肽链若成平面排列，应有如下结构 ： 相邻肽链相互以氢键维系，若肽链中所有C-N 键共平面，是不可能存在的，因为R基相互间有较大的排斥力。若将红色部分稍向上或向下旋转少许，形成折片，使R基分别处于折片的折线位置，R基的排斥力即可消除。经测定，重复单位的实际长度仅为 0.70 nm。 β-折片结构可用下列球棍模型表示： α-螺旋结构： 毛发、角壳等纤维蛋白的二级结构主要是这种形式。α-螺旋结构可用下图表示： 3、维持蛋白质构象的作用力： ? ? ? 三、蛋白质的理化性质 1、?? 蛋白质的两性和等电点 蛋白质多肽链的N－端有氨基，C－端有羧基，其侧链上也常有碱性基团和酸性基团，因此蛋白质和氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。 2、?? 蛋白质的胶体性 蛋白质是高分子化合物，粒子的大小均在1－100nm之间，属于胶体分散系范围，所以蛋白质溶液具有胶体性质。 3、 蛋白质的沉淀 分可逆沉淀与不可逆沉淀。 3、?? 蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部特有的结构，导致理化性质发生改变，生理活性丧失，称为蛋白质的变性。 4、??