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生物化学重点总结 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸　 两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 蛋白质变性，变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。 蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。 核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。 DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。DNA是一反向平行的互补双链结构　 DNA的变性 在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），G＋C比例越高，Tm值越高。 DNA的复性和杂交：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。杂交可发生于DNA－DNA之间，RNA－RNA之间以及RNA－DNA之间。 辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。 米氏方程式 V＝Vmax［S］／（Km＋［S］） 　　a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 　　b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。 　　c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。 　　d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。 竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；　　Vmax不变，Km值增大 非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。Vmax降低，Km值不变 反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。Vmax、 Km均降低 　　一、糖酵解 　　糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。 　　２、限制酶 　　１）６－磷酸果糖激酶-1 　　变构抑制剂：ATP、柠檬酸 　　变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂）。 　　２）丙酮酸激酶 变构抑制剂：ATP 、肝内的丙氨酸 变构激活剂：1，6-双磷酸果糖 　　３）葡萄糖激酶 　　变构抑制剂：长链脂酰辅酶A 　　３、生理意义 １）迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要。 ２）成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。 ３）红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。 ４）肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。 ４、乳酸循环 　　乳酸循环是由于肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖。肌肉除糖异生活性低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶。 　　生理意义：避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。 　　二、糖有氧氧化 三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶同。 三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化，即琥珀酰COA转变成琥珀酸，生成GTP；加上糖酵解过程中的两个，本书中共三个底物水平磷酸化。 　　２、调节 　　１）丙酮酸脱氢酶复合体 　　抑制：乙酰辅酶A、NADH、ATP 　　激活：AMP、钙离子 　　２）异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶 　　NADH、ATP反馈抑制 　　３、生理意义 　　１）基本生理功能是氧化供能。 　　２）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质代谢的最终共同途径。 　　３）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽。 　　三、磷酸戊糖途径 生理意义 　　１）为核酸的生物合成提供５-磷酸核糖，肌组织内缺乏６-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物３- 磷酸甘油醛和６-磷酸果糖经基团转移反应生成。