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第四章屠宰后肉类变化
第四章 屠宰后肉的变化;第一节、肌肉收缩的生物化学机制
一、肌肉的生物化学结构
1.肌原纤维的结构
a.明带(I带)由细的肌动蛋白纤丝构成。
b.暗带(A带)由粗的肌球蛋白现丝构成。
c.两条Z线之间为一个肌节,肌节长度的收缩会引起肌肉的收缩。
d.肌动蛋白细丝的一端附着在Z线上,而另一端处于游离状态,可在粗丝间相对滑动。
e.处在H区两侧较暗的区域,是肌球蛋白粗丝与肌动蛋白细丝重合的区域。;2.粗肌原丝——肌球蛋白
a.肌球蛋白是粗丝的主要成分,pI=5.4
b.肌球蛋白具有ATP酶的活性,生化试验证明,活性中心是半胱氨酸的-SH,可被Mg2+抑制, 被Ca2+激活。
ATP Pi+ADP+11.00卡
粗丝上的突起是肌球蛋白的头部,头部具有酶的活性中心。
ATP酶的活性
重解肌球蛋白
肌球蛋白 与肌动蛋白结合
轻解肌球蛋白
c.肌球蛋白可与肌动蛋白结合,生成肌动球蛋白,其结合位点处于酶的活性中心—SH处,因此,存在竞争。
ATP占优势 肉呈松软状态
竞争
肌动蛋白占优势 肉呈僵直状态;3.细肌原丝——肌动蛋白
a.细丝中的肌动蛋白是以F—肌动蛋白的形式存在,而F—肌动蛋白是由G—肌动蛋白在同方向上聚合而成的。
b.两条F—肌动蛋白扭合在一起,与原肌球蛋白和肌钙蛋白在双螺旋链的沟槽中,镶嵌一条原肌球蛋白丝,形成一条由肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白组成的细丝。
c.在两条F—肌动蛋白中,每个G—肌动蛋白都有一个与粗丝横桥(重解肌球蛋白)的结合点。当细丝与粗丝横桥结合,才能引起肌肉收缩。;4.肌动球蛋白
a.具有ATP酶的活性,Mg2+,Ca2+均可使其活化。
b.在ATP的作用下,可使肌动球蛋白分解成肌球蛋白和肌动蛋白。
5.肌质网系统
a.肌质网蛋白是它的主要成分,属于胶原蛋白。
结合大量的Ca2+
b.功能: 具有ATP酶的活性
是传递Ca2+的部位
钙离子泵:在神经系统作用下可放出并收回钙。;二、肌肉收缩和松弛的生物化学机制
1.静止:肌球蛋白—Mg2+—ATP结合在一起,就阻碍了肌球蛋白和肌动蛋白结合的机会,肌肉处于静止状态。
2.收缩:神经系统 信号 肌质网中Ca2+放出 Ca2+ Mg2+—ATP中的ATP游离
肌球蛋白头部的ATP酶
由于与肌球蛋白结合的ATP分解
收缩 Pi+ADP+11.00卡
肌动蛋白就可与肌球蛋白结合,形成肌动球蛋白
引起肌肉收缩
3.松弛:在肌肉松弛时,神经系统使肌质网系统将Ca2+ 收回,则ATP酶的活性消失,则ATP逐渐积累。此时,由于Mg2+的存在,将肌动球蛋白中的ATP酶激活,在ATP的作用下,肌球蛋白与肌动蛋白分离,肌肉松弛。;第二节、肉的僵直;一、宰后ATP含量的变化
1.宰前:由三
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