第四章屠宰后肉类变化.ppt

  1. 1、本文档共36页,可阅读全部内容。
  2. 2、原创力文档(book118)网站文档一经付费(服务费),不意味着购买了该文档的版权,仅供个人/单位学习、研究之用,不得用于商业用途,未经授权,严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等,侵权必究。
  3. 3、本站所有内容均由合作方或网友上传,本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺!文档内容仅供研究参考,付费前请自行鉴别。如您付费,意味着您自己接受本站规则且自行承担风险,本站不退款、不进行额外附加服务;查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档,您可以点击 这里二次下载
  4. 4、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等,请点击“版权申诉”(推荐),也可以打举报电话:400-050-0827(电话支持时间:9:00-18:30)。
查看更多
第四章屠宰后肉类变化

第四章 屠宰后肉的变化;第一节、肌肉收缩的生物化学机制 一、肌肉的生物化学结构 1.肌原纤维的结构 a.明带(I带)由细的肌动蛋白纤丝构成。 b.暗带(A带)由粗的肌球蛋白现丝构成。 c.两条Z线之间为一个肌节,肌节长度的收缩会引起肌肉的收缩。 d.肌动蛋白细丝的一端附着在Z线上,而另一端处于游离状态,可在粗丝间相对滑动。 e.处在H区两侧较暗的区域,是肌球蛋白粗丝与肌动蛋白细丝重合的区域。;2.粗肌原丝——肌球蛋白 a.肌球蛋白是粗丝的主要成分,pI=5.4 b.肌球蛋白具有ATP酶的活性,生化试验证明,活性中心是半胱氨酸的-SH,可被Mg2+抑制, 被Ca2+激活。 ATP Pi+ADP+11.00卡 粗丝上的突起是肌球蛋白的头部,头部具有酶的活性中心。 ATP酶的活性 重解肌球蛋白 肌球蛋白 与肌动蛋白结合 轻解肌球蛋白 c.肌球蛋白可与肌动蛋白结合,生成肌动球蛋白,其结合位点处于酶的活性中心—SH处,因此,存在竞争。 ATP占优势 肉呈松软状态 竞争 肌动蛋白占优势 肉呈僵直状态;3.细肌原丝——肌动蛋白 a.细丝中的肌动蛋白是以F—肌动蛋白的形式存在,而F—肌动蛋白是由G—肌动蛋白在同方向上聚合而成的。 b.两条F—肌动蛋白扭合在一起,与原肌球蛋白和肌钙蛋白在双螺旋链的沟槽中,镶嵌一条原肌球蛋白丝,形成一条由肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白组成的细丝。 c.在两条F—肌动蛋白中,每个G—肌动蛋白都有一个与粗丝横桥(重解肌球蛋白)的结合点。当细丝与粗丝横桥结合,才能引起肌肉收缩。;4.肌动球蛋白 a.具有ATP酶的活性,Mg2+,Ca2+均可使其活化。 b.在ATP的作用下,可使肌动球蛋白分解成肌球蛋白和肌动蛋白。 5.肌质网系统 a.肌质网蛋白是它的主要成分,属于胶原蛋白。 结合大量的Ca2+ b.功能: 具有ATP酶的活性 是传递Ca2+的部位 钙离子泵:在神经系统作用下可放出并收回钙。;二、肌肉收缩和松弛的生物化学机制 1.静止:肌球蛋白—Mg2+—ATP结合在一起,就阻碍了肌球蛋白和肌动蛋白结合的机会,肌肉处于静止状态。 2.收缩:神经系统 信号 肌质网中Ca2+放出 Ca2+ Mg2+—ATP中的ATP游离 肌球蛋白头部的ATP酶 由于与肌球蛋白结合的ATP分解 收缩 Pi+ADP+11.00卡 肌动蛋白就可与肌球蛋白结合,形成肌动球蛋白 引起肌肉收缩 3.松弛:在肌肉松弛时,神经系统使肌质网系统将Ca2+ 收回,则ATP酶的活性消失,则ATP逐渐积累。此时,由于Mg2+的存在,将肌动球蛋白中的ATP酶激活,在ATP的作用下,肌球蛋白与肌动蛋白分离,肌肉松弛。;第二节、肉的僵直;一、宰后ATP含量的变化 1.宰前:由三

文档评论(0)

f8r9t5c + 关注
实名认证
内容提供者

该用户很懒,什么也没介绍

版权声明书
用户编号:8000054077000003

1亿VIP精品文档

相关文档