第3篇酶（enzyme）.ppt

第 3 章 酶(enzyme ) 　　　　　第一节　概　述 　 一、生物催化剂的类别： 　 酶 核酶(脱氧核酶) 蛋白质 核酸 二、酶的定义：酶是由活细胞产生、对 　　　特异的底物具有高效催化作用的蛋 　　　白质。 三、酶在体内的存在形式： 　　　　单体酶 　　　　寡聚酶 　 多功能酶 　　　 多酶体系 常用的缩写： 　 酶：E 底物：S 产物：P （ Enzyme） （Substrate） （Product） 单体酶： 由单条肽链构成,仅具有三级结构的酶。 寡聚酶： 由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系： 由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶或串联酶： 一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合,多种不同催化功能存在于一条多肽链中 第二节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme  注：1、结合酶只有两部分结合在一起才有 活性 2、酶蛋白多，辅助因子少，一种辅助 因子可以和多种酶蛋白结合 3、辅基与辅酶的区别 辅酶：与酶蛋白结合的比较疏松， 用透析或超滤的方法可使之分离 辅基：与酶蛋白结合的比较紧密 用透析或超滤的方法不易分离 2、酶的活性中心*： 定义*:酶分子上的一些必需基团在空间结构上彼此靠近集中在一起形成具有一定空间结构的区域，此区域可与底物结合并将底物转化为产物。 　酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面，含有较多疏水氨基酸残基，形成疏水性“裂缝”或“口袋”，提供利于酶促反应发生的疏水环境 1)活性中心内的必需基团 酶与一般催化剂作用的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 1、催化效率高* 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 2）分类 绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性 3）生物学意义：为机体代谢调节提供物 质基础 3、具有可调节性：酶活性、含量均可调节。 4、高度不稳定性：易受周围环境因素影响。 绝对特异性：一种酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性：一种酶作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性：一种酶作用于立体异构体中的一种。 二、酶促反应的机理(了解) 第四节 酶促反应动力学 概述： 酶促反应动力学： 是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。 酶促反应速度： 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度 表示方法： 在规定的反应条件下，用单位时间内底物的 减少量或产物的生成量来表示 影响因素包括*： 底物浓度、酶浓度、温度、 pH、激动剂、抑制剂。 研究的前提条件： 观察某一种因素的影响时，其它因素不变。 一、酶浓度对酶促反应的影响： 在底物浓度足够大的前提下，酶浓度与酶促反应速度成正比。 二、底物浓度对反应速度的影响 Km值的应用*： a) Km是酶的特征性常数之一； Km 只与酶的性质有关, 与酶的浓 度无关，可用于鉴定不同的酶。 b) Km可近似表示酶对底物亲和力的大 小（反比） c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 可用于确定最合适底物或天然底物 4、Ｋm值与Ｖmax值的测定 双倒数作图法，又称为 林-贝氏作图法 三、*温度对酶促反应的影响： 1、最适温度：在其他因素不变的情况 下，使酶促反应达到最大时的温度， 称为酶的最适温度。 2、温度对