脱氮硫杆菌硫转移酶SoxAX的建模及分子对接-现代食品科技.PDF

现代食品科技 Modern Food Science and Technology 2017, Vol.33, No.4 脱氮硫杆菌硫转移酶SoxAX的建模及分子对接 孟志忠，陆远芳，陈新，罗义，李杉 （华南理工大学生物科学与工程学院，广东广州 510006） 摘要：硫氧化酶系统（Sulfur oxidizing，Sox ）在脱氮硫杆菌(Thiobacillus denitrificans，Td)的硫代谢过程中起着至关重要的作用， 其核心为 SoxAXYZB，硫化物需先经SoxAX 蛋白催化并转移到 SoxYZ 上才能进行 Sox 通路后续的硫氧化反应，而目前尚无脱氮硫 杆菌 SoxAX 蛋白结构解析的报道。本文采用反向折叠法构建了 SoxAX 蛋白的二聚体结构并验证其合理性，并通过分子对接实验探 讨 SoxAX 蛋白模型与硫代硫酸盐、硫化氢和亚硫酸盐等不同底物结合在构型与能量上的差异。结果表明，构建的 SoxAX 二聚体蛋 白结构相对合理，氢键是维持SoxAX 二聚体结合的主要作用力，10 个短强氢键和 1 个π键作用力参与维持二聚体结构的稳定，SoxA 的Arg160 等 6 个残基及 SoxX 的Asn15 等 8 个残基对维持二聚体结构有重要作用。分子对接试验显示氢键是维持底物与 SoxAX 结合 的主要作用力，与底物结合的关键氨基酸为Arg210 、Cys214 和 Gln217。在三种底物与酶结合的亲和力中以硫化氢最高、硫代硫酸盐 次之、亚硫酸盐最低。 关键词：脱氮硫杆菌；Sox 蛋白；反向折叠建模；分子对接 文章篇号：1673-9078(2017)4-73-81 DOI: 10.13982/j.mfst.1673-9078.2017.4.012 Threading Modeling and Molecular Docking for Sulfur Oxidation Protein SoxAX of Thiobacillus denitrificans MENG Zhi-zhong, LU Yuan-fang, CHEN Xin, LUO Yi, LI Shan (College of Bioscience and Bioengineering, South China University of Technology, Guangzhou 510006, China) Abstract: The sulfur oxidizing (Sox) enzyme complex plays a vital role in the sulfur metabolism of Thiobacillus denitrificans (Td), with the SoxAXYZB complex enzyme at its core. Inorganic sulfur compound substrates need to be successfully combined on the SoxAX complex and transferred to the carrier SoxYZ for further subsequent sulfur oxidation. However, the three-dimensional (3D) structure of Td SoxAX has not yet been elucidated. The protein threading method was adopted in this study in order to construct the Td SoxAX dimer, and the result was verified. Differences in the configuration and energy of binding between the SoxAX protein model and the substrate