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蛋白质变性中的熵焓互补现象
第45 卷 第9 期 2000 年5 月 简 报
蛋白质变性中的熵-焓互补现象
刘 磊 杨 超 郭庆祥*
( 中国科学技术大学化学系, 合肥 230026. * 联系人,Email: qxguo@ustc.edu.cn)
摘要 根据3 000 多组热力学实验数据发现, 在蛋白质变性过程中普遍存在熵-焓互补现象. 研究
表明, 伴随蛋白质变性发生的水分子重组是这种熵-焓互补现象的根源. 熵-焓互补使蛋白质变性
只发生小范围的自由能变化, 既满足了生理过程的要求, 又不必牺牲蛋白质的生物多样性. 此外,
熵-焓互补理论对于理解蛋白质变性的Privalov 熵-焓收敛之迷具有重要意义.
关键词 熵-焓互补 蛋白质变性 水分子重组
作为在分子水平上理解生命现象的中心问题之一, 蛋白质变性一直吸引着科学家的研究
[1] 食品科学 生物技术乃至人们日常生活中都占有重要地位. 尽
兴趣 . 蛋白质变性在医药科学
[2]
管该领域的研究已取得很大进展, 但人们对于诸如天然蛋白质稳定性的驱动力 以及 Privalov
[3]
熵-焓收敛之迷 等一些问题仍然知之甚少.
[4]
物理化学研究为蛋白质变性提供了基本数据 . 迄今为止, 对于各种蛋白质在不同条件下
的变性, 已经积累了大量精确的热力学数据, 并对这些数据开展了系统的研究[5 7] . 本文报道
蛋白质变性中的熵-焓互补现象及其理论解释.
我们共收集了3 089 组有关蛋白质变性的热力学数据, 每组数据包括焓变(H ) 熵变(S )
T T
自由能变化(G ) 以及热容变化(C ). 这些数据全部按照(1) (3)式转化成298 K 时的数值, 其
T P
中假设CP 不随温度变化.
H H C T T , (1)
298K T P 298K
T
S 298K S T CP ln 298K , (2)
T
G298K H 298K 298S 298K . (3)
H298K 与T298KS298K 之间, 以及H298K 与G298K 之间线性回归给出了如下结果( 图1):
T298K S 298K 0.910H 298K 12.76 (r 0.991, sd 15.75, n
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