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- 2017-10-04 发布于浙江
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酶促动及力学
实验七 酶促反应动力学实验 酶促反应动力学 概念: 酶促反应动力学:研究酶促反应速度及其影响因素。 反应速度:单位时间内底物减少或产物增加的速度,常用初速度来衡量。 影响酶促反应速度的因素: 底物浓度[S] 酶浓度[E] 反应温度 pH 值 抑制剂 激活剂 中间产物学说 E+S ES E+P 米---曼氏方程(Michaelis-Menten equation) Km与 Vmax的意义 Km值等于最大反应速度一半时的底物浓度; Km可用来表示酶对底物的亲和力大小, Km与酶对底物亲和力大小成反比; Km值是酶的特征性常数之一, Km值范围在10-6 ~ 10-2mol/L Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比; k3为酶的转换数:当酶被底物充分饱和时,单位时间内每个酶分子(或活性中心)催化底物转变为产物的分子数。1~10 4/s Km值与 Vmax值测定 双倒数作图法又称林-贝氏作图法(1934) 1 = Km 1 + 1
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