护理 生物化学 蛋白质的结构及功能.pptVIP

第二章 蛋白质功能的多样性 1、催化作用 几乎所有的酶都是蛋白质 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成： C、H、O、N 及少量的 S 特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16%，即1克氮相当于含6.25克蛋白质 用定氮法可测定蛋白质含量： 蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量（g）×6.25 例题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ 答：0.4×6.25=2.5(g) 二、氨基酸 (amino acid) 的结构通式 有机物中和官能团直接相连的碳原子叫做α-碳原子。 例如，丁酸（CH3-CH2-CH2-COOH）中，第三个碳原子和羧基直接相连，称为α碳原子，第二个碳原子是β碳原子，以此类推 （二 ）.氨基酸的分类 根据氨基酸侧链(-R)的结构和理化性质分类 1.非极性脂肪族氨基酸; 2.极性中性氨基酸; 3.芳香族氨基酸; 4.酸性氨基酸; 5.碱性侧链氨基酸 例：芳香族氨基酸 ?-转角 疏水键： 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 一、蛋白质的两性解离与等电点 蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质，具有特定的等电点（pI）。 溶液pH＝pI时，蛋白质所带正负电荷相等； pH＞pI时，蛋白质带净负电荷； pH＜pI时，蛋白质带净正电荷。 核糖核酸酶变性与复性作用 β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。 N N C N N C C C 平行 反平行 核糖核酸酶分子中的二级结构 α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲 （二）蛋白质的三级结构(tertiary structure) 1. 概念:每一条多肽链上的所有原子的空间排布，是在二级结构基础上，由侧链基团相互作用，进一步折叠盘绕而成的。 2. 维系键:疏水键、离子键、氢键、Vander Waals力等次级键。 (三）蛋白质的四级结构 1. 概念:蛋白质分子中各个亚基的空间排布。 蛋白质分子中每条具独立三级结构的多肽链称为亚基。 2. 维系键:疏水键、氢键、离子键等。 （一）、蛋白质的一级结构与功能的关系 一级结构 → 空间构象 → 功能 1.一级结构中“关键”部分相同,其蛋白质功能相同。 如：不同动物来源的胰岛素 一级结构中“关键”部分变化,其蛋白质功能也改变。 如：镰刀状红细胞性贫血 另：非“关键”部位改变，不会影响蛋白质功能。 四、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质一级结构变化与疾病的产生-------分子病 镰刀状红细胞性贫血 血红蛋白： 第六位的谷氨酸被缬氨酸取代 （二）蛋白质空间结构与功能的关系 若蛋白质一级结构不变，仅特定的构象发生改变,其生物学活性也随之改变。 如：核糖核酸酶 （一）按分子组成分类： 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成 结合蛋白质：单纯蛋白质+非蛋白质部分（辅基） （二）按分子形状分类： 球状蛋白质：长短轴之比10 纤维状蛋白质：长短轴之比10 （三）按功能分类 活性蛋白质：在生命活动中起重要作用 非活性蛋白质：起支持和保护作用 五、蛋白质的分类 第三节 蛋白质的理化性质 等电点时特点： （1）净电荷为零 （2）多数蛋白质在水中等电点偏酸 体内大多数蛋白质的PI接近于5 （4）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。电泳：带电粒子在电场中向电性相反的方向移动 带电粒子的移动速度与净电荷量、分子大小、分子形状等有关 二、蛋白质胶体性质 1、蛋白质溶液中形成的颗粒直径在1-100nm，属于胶体范围。 2、蛋白质胶体稳定的因素:蛋白质颗粒表的水化膜 蛋白质颗粒表面带同种电荷 去除这两个稳定因素,蛋白质极易沉淀。如：盐析 3、蛋白质不能透过半透膜，可用透析法纯化蛋白。 盐析：将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 透析：利用半透膜把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 * * 蛋白质的结构与功能 蛋白质是一切生物体的重要组成成分 从高等动植物到低等微生物 从最复杂的人类到最简单的病毒 例：蛋白质在生物体中占干重为 人体：45% 横纹肌：80% 心脏：60% 细菌：50~80% 酵母：