蛋白做质的生物学作用.pptVIP

1. 蛋白质的生物学作用 蛋白质是生物体的基本组成成份。蛋白质与所有的生命活动密切联系。 机体新陈代谢过程中的生物催化作用的酶。 调节物质代谢的激素。 其它诸如肌肉的收缩，血液的凝固，免疫功能，组织修复以及生长、繁殖等。 在遗传信息的控制、细胞膜的通透性、神经冲动的发生和传导以及高等动物的记忆等方面都起着重要的作用。 2. 氨基酸—蛋白质的基本组成单位 构成天然蛋白质的20种氨基酸为L-α-氨基酸(L-α-amino acid)，其结构通式： 3. 多肽链的形成 肽链的顺序方向定义为从氨基端到羧基端的方向。肽链的每个氨基酸残基均由侧链原子和主链原子构成。 肽单位中的所有主链原子都处于一个称之为肽平面的平面内，而且键长键角等立体化学参数在每个肽单位中都是相同的。侧链原子不包括在肽平面中。 肽键平面(amide plane)：六个原子基本上同处于一个平面。 4. 多肽链的形成 5. 主链构象 Bond angles, bond lengths and general geometry of a peptide bond. 6. 蛋白质的一级结构 各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链。肽键是蛋白质结构中的主键。 蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点。 组成蛋白质的氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，按照不同的序列关系组合，可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。 7. 蛋白质的空间结构 蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。 蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整。 蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。 8. 蛋白质的二级结构 多肽链中主链的局部空间排布，不涉及侧链部分的构象。 水溶性球状蛋白质分子折叠的重要驱动力是将疏水侧链置于分子内部，产生一个“疏水内核”和一个亲水表面。 为了把侧链放到分子内部去，相应的高度极化亲水的主链也必须折叠到内部去，主链上的极性基团必须由疏水环境下的氢键所中和。通过在蛋白质分子内部形成规律的二级结构可妥善解决这个问题。 这些二级结构通常是α-螺旋或β-折叠。此两种类型的二级结构的特征是主链的NH基团和C=O基团互相形成氢键。 蛋白质的二级结构 α-螺旋是蛋白质分子的主要结构成分之一，是由一段连续的肽链片段形成的。标准α-螺旋为每圈3.6个残基，第n个残基的C=O和第n+4个残基的NH之间形成氢键。除最后一个C=O基团和第一个NH基团外，α-螺旋的其余所有NH和C=O基团均形成了氢键。 蛋白质的另一种主要结构成分是β-折叠，这种结构是由蛋白质分子中几段区域的称为β-链的多肽链形成的。β-链可以两种方式形成β-折叠。一种是所有β-链均具有相同的方向，称为平行β-折叠；另一种是相互靠近的两条β-链具有相反的方向，称为反平行β-折叠。 9. 蛋白质的超二级结构 若干二级结构可以特殊的几何组合出现在蛋白质结构中，这些组合起来的结构单元称作超二级结构或花样。超二级结构可与某些特殊的生物功能相联系，也可仅作为结构的组装块。 α-环-α花样：含有两个α-螺旋，并以一个环区域相连接的具有特殊功能的超二级结构。 发夹β花样：两条反平行的β-链，通过一个环相连接构成的超二级结构，在蛋白质结构中频繁出现。 希腊图案花样：四个邻近的反平行β-链通常被排列为类似于古希腊装饰图案，常见于蛋白质结构中，但与特殊功能无直接关联。 β-α-β花样：发夹花样通常用来连接两条反平行的β-链。 10. 结构域是蛋白质三级结构的基本结构和功能单位 一个蛋白质可以只包含一个结构域也可以由 几个结构域组成，故结构域是能够独立折叠为稳定的三级结构的多肽链的一部分或全部。 结构域是由不同的二级结构和超二级结构组合形成的。在蛋白质中，这种组合的数目是有限的，一些结合方式似乎是蛋白质结构所偏爱的，并且相似的结构域结构在具有不同功能不同残基序列的蛋白质中经常重复出现。 结构域也是功能单位，通常多结构域蛋白质中不同的结构域是与不同的功能相关联的。例如，脂肪酸的合成需要七种不同的催化反应，在植物的叶绿体中，这些反应由七种不同的酶所催化，而在哺乳动物中，这些反应则由一条多肽链的七个结构域来完成。 11. 蛋白质三级结构的分类 α 型结构域结构主要由α-螺旋组成，通过结构域表面的环区域相连接。如四螺旋束的RNA结合蛋白，球状折叠的肌红蛋白和血红蛋白。 β型结构域结构的内核由四到十几个β-链所构成，这些β-链主要以反平行的方式排列，并形成两个交联在一起并互相堆积的β-回折。如酶、输运蛋白、抗体和病毒外壳蛋白等。 α / β型结构含有一个由α-螺旋