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825生物化学名词解释

第一章蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17 .范德华力( v a n d e r W a a l s f o r c e ) 18. 盐析( s a l t i n g o u t )19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的 pH 值,用符号 pI表示。4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的 20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12.氢键:指负电性很强的氧原子或氮原子与 N-H 或 O-H 的氢原子间的相互吸引力。13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度

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