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amber MD过程 2009-04-23 14:36 1、选择力场 tleap -s -f $AMBERHOME/dat/leap/cmd/leaprc.ff99 2、导入晶体结构 model=loadpdb sbp_lin.pdb 保存crd和top文件 saveamberparm model polyAT_vac.top polyAT_vac.crd 此时注意电荷是否平衡： 如果缺正电荷 addions model Na+ 0 负离子就用Cl- 选择水箱 solvateoct model TIP3PBOX 8.0 3、保存crd和top文件 saveamberparm model model_wat.top model_wat.crd 4、退出tleap quit 5、保存新的pdb ambpdb -p model_wat.top model_wat.crd model2.pdb 6、溶剂环境能量最优化。这一步保持溶质（蛋白）不变，去除溶剂中能量不正常的范德华相互作用。 该步骤的配置文件min1.in如下： oxytocin: initial minimisation solvent + ions ##说明信息###### cntrl ##模拟参数起始 imin = 1, ##任务是优化，0 是分子动力学 cut = 10 ##非键相互作用的截断值为10 挨 ntb = 1, ##周期边界条件 0 不采用；1 定容 ；2 定压 maxcyc = 4000, ##优化步数 ntr = 1, ##优化时需要一些约束原子 -ref ncyc = 2000, ##前2000最陡下降，后面步骤共轭梯度 / Hold the protein fixed ##约束说明 500.0 ##作用在肽键上的力 kcal/mol RES 1 9 ##限制的残基序号 同restrain=’:1-9’ END END 任务命令：如果 sander -O -i min1.in -p model_wat.top -c model_wat.crd -o min1.out -r min1.rst –ref model_wat.crd 7、对蛋白进行优化，min2.in文件将min1.in中的限制原子修改，限制水的位置。 也可以考虑利用restrainmask=’:1-9@CA,N,C’约束蛋白主链上的原子。 sander -O -i min2.in -p model_wat.top -c min1.rst -o min2.out -r min2.rst 8、整体的优化,去掉限制条件 sander -O -i min3.in -p model_wat.top -c min2.rst -o min3.out -r min3.rst 9、有限制的分子动力学 第一步分子动力学保持蛋白分子位置不变，但是不是完全固定每个原子，同时缓解蛋白分子周围的水分子，是溶剂环境能量优化。在这个步骤中，我们将主要目的是对特定的原子使用作用力使其能量优化。 Eq1.in 如下： fix protein ,relax H2O cntrl nstlim=25000, dt=0.002, ntx=1, irest=0, ntpr=500, ntwr=500,ntwx=500, tempi=0.0,temp0=300,ntt=3, gamma_ln=1.0, ntb=1, ntp=0, nrespa=1, cut = 10, ntc=2,ntf=2, NTR=1, / fix protein and HEM 10 RES 1 284 END END nstlim = #：＃表示计算的步数。dt = 0.002：表示步长，单位为ps，0.002表示2fs。ntx=1 irest=0 默认 ntb = 1：表示分子动力学过程保持体积固定。 imin = 0：表示模拟过程为分子动力学，不是能量最优化。 temp0 = 300：表示最后系统到达并保持的温度，单位为K。 tempi = 100：系统开始时的温度。 ntc=2,ntf=2 忽略氢键 gamma_ln = 1：表示当ntt＝3时的碰撞频率，单位为ps-1（请参考AMBER手册） ntt = 3：温度转变控制，3表示使用兰格氏动力学。 sander -O -i eq1.in -p model_wat.top -c min3.rst -o eq1.out -r eq1.rst -ref min3.rst -x eq1.mdcrd 11整系统分子动力学模拟: eq2 f2:500ps MD cntrl imin = 0, irest=1, ntx=5, ntb=2, pres0 = 1.0, ntp=1, taup = 2.0, ntc