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丝瓜多酚氧化酶的分离纯化及酶学性质
※生物工程 食品科学 2014, Vol.35, No.07 187
丝瓜多酚氧化酶的分离纯化及酶学性质
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吴海霞 ，曹雨舟
（1.运城学院生命科学系，山西 运城 044000 ；2.山西昭鑫电力科技有限公司，山西 运城 044000 ）
摘 要：从丝瓜中分离纯化出多酚氧化酶 （polyphenol oxidase ，PPO ），并对其部分酶学性质进行研究。采用硫酸
铵分级盐析、透析、DEAE-Cellulose DE-52离子交换层析和Sephadex G-75分子筛凝胶过滤层析分离纯化丝瓜PPO 。
纯化所得酶的比活力为957.9 U/mg ，纯化倍数为28.3，酶活力回收率为18.5%；十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电
泳 （sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS）及非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳 （Native-
PAGE ）检测结果显示该酶蛋白呈单一条带，为单亚基蛋白，其分子质量约为67.8 kD ，且无同工酶；该酶最适pH
L- K V
6.0 ，最适温度30 ℃，以左旋多巴 （ dopa ）为底物，其米氏常数 （ ）为1.32 mmol/L ，最大反应速率 （ ）为
m max
0.22 OD475 nm/min 。
关键词：丝瓜；多酚氧化酶；分离纯化；酶学特性
Isolation, Purification and Some Enzymatic Properties of Polyphenol Oxidase from Loofah
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WU Hai-xia , CAO Yu-zhou
(1. Life Sciences Department, Yuncheng University, Yuncheng 044000, China;
2. Shanxi Zhaoxin Electric Power Technology Co. Ltd., Yuncheng 044000, China)
Abstract: Polyphenol oxidase (PPO) from loofah was extracted, and some of its kinetic properties were studied. The
PPO was purified by ammonium sulfate precipitation, dialysis, DEAE-Cellulose DE-52 ion-exchange and Sephadex
G-75 gel filtration. The specific activity of the purified PPO was 957.9 U/mg, which exhibited a purification fold of 28.3
and an activity recovery of 18.5%. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS) and native-
polyacrylamide gel electrophores
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