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第一章分子生物物理学 一、分子生物物理学的物理基础 1.近代生物学的研究已向微观分子水平的精确定量方面发展,使生物学和物理学之间的渗透和结合成为事实. 2.生命是复杂分子系统内部发生的物理过程和化学过程的一种特殊表现. 3.分子生物学近年来所取得的突破性进展与物理学技术的进步有着密切的关系. 1.量子力学基础 光的波粒二象性 　　　生命现象是由更为精细的、弱的、力程更短和更长的作用力所引起的，它们只能用量子力学的语言来描述.要从分子水平上阐明生命过程的机制也只有依靠在描述构成原子与分子的原子核及电子的运动上取得了成功的量子理论才有可能，故需要量子力学基础． 2.热力学基础 　　　热力学实际讨论的是体系从一个平衡状态到另一平衡状态热力学量的变化。所谓平衡状态指满足四个条件: ①力平衡，体系内部各处压力相等； ②热平衡：体系内部各处温度相等； ③相平衡: 体系内部各处相一致; ④化学平衡: 体系中各组分的浓度保持不变. 　　 体系与环境： 体系即系统，热力学上指有确定的空间边界，它是我们对之进行研究的宇宙的一个部分。 环境：在系统以外与其密切相关的部分。 从物质传递和能量交换方面看，按系统与环境的关系，系统分为： 孤立系统（绝热系统）：无能量和物质交换 封闭系统：只交换能量 开放系统：能量和物质都有交换 2)热力学第一定律: 能量守恒定律 2)热力学第一定律: 能量守恒定律 再如:两个温度不同的物体相互接触时，高温物体会自发地将热传给低温物体，最后两个物体温度达到相等。但是，相反的过程不会自发地发生。 上述现象说明，自然界发生的一些过程是有一定的方向性的，这种过程叫不可逆过程。过程前后的两个状态是不等价的。用什么物理量来度量这种不等价性呢?通过研究，找到了“熵”这个物理量。 有些过程在理想情况下是可逆的，例如气缸中气体膨胀时举起一个重物做了功，当重物下落时有可能将气体又压缩到原先的状态。根据熵的定义，熵在一个可逆绝热过程的前后是不变的。而对于不可逆的绝热过程，则过程朝熵增大的方向进行。或者说，熵这个物理量可以表示过程的方向性，自然界自发进行的过程总是朝着总熵增加的方向进行，理想的可逆过程总熵保持不变。对上述的两个不可逆过程，它们的终态的熵值必大于初态的熵值。 热力学上的有序分为两种: ①不需要和外界环境进行物质和能量交换,即在孤立 的条件下和在平衡的条件下得以维持其结构。 如晶体的有序。 ②只有通过和外界环境进行物质和能量的交换，在非 平衡条件才得以维持并呈现出宏观范围的时空有序。 如生物体的有序。 经典热力学（平衡态热力学）可对①做出解释；不可逆过程热力学（非平衡态热力学）可对②做出解释。 二、生物大分子的结构和功能 重要的生物大分子有四种： 蛋白质：由氨基酸聚合而成 核酸：由核苷酸聚合而成 多糖：由单糖聚合而成 脂类:所有脂溶性动植物组织成分 构型:是指分子在立体异构体中的取代原子或基团 以共价键相连时,它们在空间中的取向. 构型的改变,必有化学键的断裂和手性的改变 构象:是指组成分子的原子或基团围绕共价单键旋转 而形成不同的空间排布. 构象的改变,无需化学键的断裂和手性的改变 1、 一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序.天然的蛋白质是由20种氨基酸通过肽键这一共价作用方式结合在一起的不分支高分子化合物，不涉及其空间结构。蛋白质的一级结构可以定义为蛋白质分子内的共价结构。 2、二级结构：指多肽链骨架的规则排列，而不涉 及侧链的类型和构象，也即是蛋白质主链原子在 局部地区所能采取的规则构象。 蛋白质分子的二级结构单元： α－螺旋 β－折叠 β－转角 无规卷曲 α－螺旋：是蛋白质中含量最多，也是最稳定的二 级结构单元。 其稳定性： 一方面取决于－NH和－CO之间的氢键 另方面还取决于主链所有组分原子的相互作用。 α－螺旋: 是稳定蛋白质立体结构的主要支柱,又称3.613螺旋. 其主要特点: ①主肽链以右手螺旋状盘绕; ②具两亲性; ③是一大偶极子(酰氨键)。 β－折叠：多肽主链中所有α-碳原子的二面角都采取ф＝-120±45o,Ψ＝+130±30o从而使主链呈现第二 种周期性规律的构象。 从能量上看： 反平行β－折叠片比平行β－折叠片更