[生物学]生物化学之蛋白质化学1.pptVIP

c. 形成西佛碱反应 西佛碱：氮原子与碳原子用双键连接形成的一类化合物 是以aa为底物的某些酶促反应如转氨基反应的中间物 d. 脱氨基反应 e. 荧光胺反应 (2) α-羧基参加的反应 a. 成盐或成酯反应 b. 脱羧基反应 c. 叠氮反应 酰化氨基酸甲酯 Y=酰基 酰化氨基酸酰肼 酰化氨基酸叠氮 (3) α-氨基和α-羧基共同参加的反应 a.与茚三酮的反应： 加热 还原型茚三酮 水合茚三酮 蓝紫色物质 Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。 黄 色 b.成肽反应 一个aa的NH2与另一个aa羧基可以缩合成肽 二酮吡嗪 （甘氨酸酐） Gly O aa混合物的分析分离 （1）分配层析法的一般原理 常用分离方法：分配柱层析、纸层析、薄层层析、离子交换层析、气液层析、高效液相层析 所有的层析系统通常都由2相组成，一个为固定相或静相，一个为流动相或动相，混合物在层析系统中的分离决定于该混合物的组分在这两相中的分配情况。 纸色谱为分配色谱，色谱过程在固定相构成的平面状层下进行。滤纸为载体，固定相为滤纸上的水，流动相（展开剂）为用水饱和过的有机溶剂。纸色谱属于分配色谱。 衡量物质向上移动的物理量是比移值（Rf）（相对迁移率） = X Y 例:大黄中游离蒽醌的纸色谱图 溶剂前沿 大黄素甲醚 芦荟大黄素 大黄素 大黄酸 点样点 X Y * 第二章 蛋 白 质 蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类 蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 Protein——προτο：最原初的，第一重要的 一、蛋白质的生物学意义 生物体的组成成分 酶 运输 运动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构 二、蛋白质的分类 蛋白质形状 球状蛋白质 纤维状蛋白质 分子组成 简单蛋白质 结合蛋白质 溶解度 可溶蛋白质 不可溶状蛋白质 2. 分子组成 简单蛋白（按溶解度） 结合蛋白（按辅基） 清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白 核蛋白 糖蛋白与蛋白聚糖 脂蛋白 色蛋白 磷蛋白 功能 酶 调节蛋白 贮存蛋白 转运蛋白 运动蛋白 防御蛋白和毒蛋白 受体蛋白 支架蛋白 结构蛋白 异源功能 三、蛋白质的元素组成 N的含量平均为16% ——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础蛋白质含量 = 蛋白氮× 6.25 (100/16) 碳(C) 50% ~ 55% 氢(H) 6% ~ 8% 氧(O) 19% ~ 24% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4% 少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等 元素组成 氨基酸 （amino acids）是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成。 三、蛋白质的氨基酸组成 除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。 Cα R H2N H COOH Cα R H3N+ H COO- 或 构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点: 1. 均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 2. α －碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) 3. α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外） 氨基酸(amino acid) ——蛋白质的基本构成 氨基酸结构通式 COO - R group Amino group Carboxylic group L-Form Amino Acid Structure a H = Glycine CH3 = Alanine H N 3 + H α-碳：有机物中主链与官能团连接的最近的一个碳位 Mirror Images of Amino Acid a a Mirror image Same chemical properties Stereo isomers 不带电形式 H2N—Cα—H COOH R +H3N—Cα—H COO- R 两性离子形式 Cα如是不对称C（除Gly），则： 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）] 不对称碳原子（手性碳）：四个不同的原子或原子基团共价