酵素与受质间的微弱交互作用在过渡状态时
p.215 圖6-15 三種可逆的抑制作用。(c) 混合性抑制劑的結合位置也不在 活性部位,但是可以與 E 或與 ES 結合。 圖 6 – 15(c) 不同於競爭性抑制劑,非競爭性抑制劑(uncompetitive inhibitor)的結合位置不在受質活性部位,而且只與 ES 複合體結合(與競爭性抑制劑不同)。在非競爭性抑制劑的存在下,Michaelis-Menten 方程式會變成: p.215 混合性抑制劑(mixed inhibitor)也是與酵素結合在受質活性部位以外的地方。不過它會與酵素或是酵素受質複合體兩者皆結合。速率方程式如下: 有一種實際實驗極少發生的特殊情況是當α=α’ 時,傳統上稱為非競爭性抑制(noncompetitive inhibition) p.215 表觀 Km 就是等於 [S],在此 [S] 濃度下,V0 為表觀 Vmax 的一半,或是 V0= Vmax/2α’(通式)。這種情況發生在當 [S] = αKm/α’時。因此,表觀 Km =αKm/α’而這個通式在 α 或 α’等於 1.0 的時候會變成更為簡化。 不可逆性抑制劑(irreversible inhibitors)會共價鍵結或破壞酵素上重要的酵素活性官能基,或與酵素形成一個特別穩定的非共價聯結。 p.216 p.216 圖6-16 不可逆的抑制。胰凝乳蛋白酶與 diiso
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