[理学]第02章：蛋白质化学.ppt

第二章 蛋白质化学 蛋白质：Protein（第一重要） 一、蛋白质的生物学功能 催化（最重要） ：酶 结构：角~、胶原~、膜~ （最重要） 运输/转运：血红~、血清~；膜转运~ 运动/收缩：肌动~、肌球~；微管~ 保护和防御：抗体；抗冻~；溶血~、神经毒~ 营养和贮存：卵清~、酪~；谷~ 调节：激素；参与基因表达调控的蛋白 食道（口、胃、肠）--消化酶（细胞外） 血管--免疫球蛋白（Antibody）、激素蛋白 提问：为什么人体细胞会有不同的形状呢？ 细胞内有支撑体 综上所述： 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 二、蛋白质的化学组成 1、元素组成： 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有N、H、O外，还有少量的S。某些蛋白质还含有一些微量元素。 碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他（P、Fe、I、Mo、Zn、Cu） 微量 蛋白质的含氮量 蛋白质含氮量≈16% 凯氏（Kjedahl）定氮法：根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量 蛋白质含量 = 蛋白氮 / 16% =蛋白氮 ? 6.25 2、分子组成： 蛋白质彻底水解 → 氨基酸 → 蛋白质的基本单位为氨基酸（amino acid） 三、蛋白质的分类 按组成分： 简单蛋白质（simple ~）：完全由AA组成； 结合蛋白质（conjugated ~）：简单蛋白质+ 非蛋白质成分 按分子形状分： 球状蛋白质（globular ~）： 纤维状蛋白质（fibrous ~）：可溶/不可溶 蛋白质、多肽的肽键可以被酸、碱、蛋白酶催化水解，酸、碱能将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解. 酸水解 6mol/L HCl或4mol/L H2SO4 105-110℃ 20小时 优点：不容易引起水解产物的消旋化，得到的是L-AA。 缺点：Trp被完全破坏；含有-OH的AA部分分解；Asn、Gln侧链的酰胺基被水解成了羧基。 碱水解 5 mol/L NaOH 煮沸 10-20小时 优点：Trp在水解中不受破坏 缺点：许多AA都受到不同程度的破坏，产率不高；部分的产物消旋化，得到的是D-型和L-型AA的混合物。 酶水解 用于断裂蛋白质肽链的蛋白水解酶（proteolytic enzyme）/蛋白酶（proteinase）已有十多种。 应用酶水解多肽不会破坏AA，也不会发生消旋化。但水解的产物一般为较小的肽段。 常用的蛋白酶：胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶。 蛋白质完全水解得到各种AA的混合物，部分水解通常得到多肽片段，最后得到各种AA的混合物。 AA是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种AA组成。这20种AA被称为基本氨基酸。 一、氨基酸的化学结构特点 除Pro外，均为α-氨基酸 ； 除Gly外，所有α-氨基酸分子中的Cα都为不对称碳原子，具有旋光性 （+，-）和光学异构体（D-，L-）； 除Gly外，其余从蛋白质水解得到的α-氨基酸均为L-AA 。 二、氨基酸的分类 1、根据来源分： 内源AA和外源AA 蛋白质中常见氨基酸 按R基极性分类20种常见氨基酸 1）非极性AA：9种 Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Trp 2）极性不带电荷AA：6种 Ser、Thr、Cys、Asn、Gln、Pro、Tyr 3）极性带负电荷AA：2种 Asp、Glu 4）极性带正电荷AA：3种 Lys、Arg、His 稀有氨基酸 非蛋白质氨基酸 目前已经发现150余种。 广泛存在，但不存在于蛋白质中，大部分是蛋白质AA的衍生物。 非蛋白氨基酸存在的意义： 作为细菌细胞壁组分：D-Glu、D-Ala 作为重要代谢物的前体/中间体：鸟氨酸、胍氨酸 作为神经传导的物质：?-氨基丁酸 作为N素的转运、贮藏载体：刀豆氨酸 生长调节作用：?-丙氨酸（VB3） 杀虫防御作用：D-环丝氨酸 必需氨基酸：人和非反刍动物体内不能合成的，需要从食物中获取的氨基酸 。 除Gly外，其余AA都含有一个手性?-碳原子，具有旋光性。 比旋光度是AA的重要物理常数之一，是鉴别各种AA的重要依据。 2、氨基酸的光吸收 20种Aa在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有Tyr、Phe、Trp有吸收光的能力。 ?