[农学]第十四章 氨基酸、.pptVIP

内容提要 §14-1 氨基酸 一、分类，命名和构型 二、物理性质 三、化学性质 §14-2 多肽 一、基本概念 二、多肽的分类和命名 三、多肽的结构 四、多肽的性质 §14-3 蛋白质 一、蛋白质的结构 二、蛋白质的性质 第十四章 氨基酸、蛋白质和核酸 第一节 氨基酸的分类与命名 按照氨基连在碳链上的位次不同而分为α、β、γ、…、ω-氨基酸。受遗传密码支配的20种RC*HNH2COOH 都是α-氨基酸，除了甘氨酸外，都有旋光性，构型都是L-型。细菌体内有少数D-型氨基酸。 羊毛，头发，指甲的主要蛋白质是?－螺旋 蚕丝中19％的蛋白质是?-折叠片形的 * 分子生物学研究生物大分子物质（主要是蛋白质和核酸）的结构、性质与功能，从分子水平上阐述生命现象。1953年DNA双螺旋模型的发表，标志着生命的核心秘密——遗传——已被揭开，标志着分子生物学时代的到来。而今天蛋白质和核酸化学的发展，使得它们的分离、测序以至合成已成了常规的、可用仪器进行的操作。 exit α-氨基酸的分类与命名 第三节 氨基酸的结构与性质 一、α-氨基酸的结构与物理性质 无色或白色晶体，以内盐形式存在。 很高的熔点（200－300℃）和沸点，无挥发性。多数氨基酸加热至一定温度都会分解。 易溶于水，难溶于非极性有机溶剂，如氯仿、苯、乙醚、乙酸乙酯等。 除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性。组成蛋白质的氨基酸都是L构型。 1.两性和等电点(Isoelectric point , p382) 内盐（偶极离子或两性离子） 氨基酸中正电荷与负电荷数量相等，分子整体上不带点，此时的pH称为该氨基酸的等电点（pI） 二、α-氨基酸的化学性质 接受质子：碱性 给出质子：酸性 两性 H+ OH- OH- H+ 正离子 强酸溶液中的主要存在形式 偶极离子 负离子 强碱溶液中的主要存在形式 pH pI pH = pI pH pI 各种氨基酸在水溶液中的存在形式，取决于氨基酸的结构和水溶液的pH值： H+ OH- OH- H+ + H+ —NH2接受质子 抑制—COOH电离 [NH3+]远大于[COO-] 在电场中向 负极迁移 + OH- —NH3+给出质子 促进—COOH电离 [COO-]远大于[NH3+] 在电场中向正极迁移 问题 已知某氨基酸水溶液的pH值 pI值 ，该氨基酸主要以何种形式存在？在电场中迁移情况如何？ 应用 不同的氨基酸， pI值各不相同。 在等电点时，氨基酸呈电中性，在电场中不迁移，且偶极离子的浓度最高，而氨基酸的溶解度最小，易生成沉淀。可用调节pH值的方法，分离氨基酸混合物。常用的方法：分级沉淀，电泳和色谱法。 3.与HNO2的反应(p381) ? 1° 胺（R—NH2）的性质 根据放出氮气的体积，计算试样中—NH2的含量——Van Slyke氨基测定法。 2.脱羧反应(p380) ?-取代酸的共性 ? 或脱羧酶 4.与羰基化合物的反应(p381) ? 羰基化合物与羰基试剂的加成缩合反应 弱酸 ?-氨基酸的亲核能力较弱，在弱酸的催化下，只能与甲醛发生加成缩合反应。 用标准碱溶液滴定生成物，测定试样中?-氨基酸的含量。 但是在酶的催化下，?-氨基酸能与植物体内羰基化合物加成缩合，该反应是植物体内生物碱生物合成的重要途径之一。 5.与2,4-二硝基氟苯 (DNFB,Dinitrofluorobenzene)的反应(p381) 弱酸 DNFB N-DNP-氨基酸(黄色) 该反应用于测定多肽或蛋白质分子中各?-氨基酸 的排列顺序——Sanger法。 6.氧化脱氨反应(p382) 生物体内，在酶催化下，氨基酸也可以发生氧化脱氨反应， 这是生物体内氨基酸分解代谢的重要反应之一。 7.与水合茚三酮的反应(p386) α-氨基酸 + 过量水合茚三酮 → 发生脱氨，脱羧和茚三酮本身被还原等反应 → 过量水合茚三酮 + 氨 + 茚三酮的还原产物 → 缩合反应 → 有色产物（紫红或蓝、紫色），但N-取代的α-氨基酸、脯氨酸和羟脯氨酸等不发生此显色反应。 应用 α-氨基酸的定性定量分析 8 弱酸 ? 紫红、蓝或紫色，但N-取代的α-氨基酸、脯氨酸和羟脯氨酸等不发生此显色反应。 应用 α-氨基酸的定性定量分析 （三）成肽反应 氨基酸之间以酰胺键连接而形成的化合物称为肽，肽中的酰