亚基dp9p15F1Fo大肠杆菌ATP合酶的结构氧化磷酸化是体内ATP.PPT

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亚基dp9p15F1Fo大肠杆菌ATP合酶的结构氧化磷酸化是体内ATP

两个衍生问题 1. 中部亚基为何会相对头部亚基做转动? 2. 催化亚基构象变化为何由此转动控制? 小结 化学渗透学说:跨膜质子电化学梯度是合成ATP的原动力。 结合变化机制:催化亚基构象变化,引起其性质变化,从而合成ATP。 旋转催化机制:质子流引起转子相对定子的旋转,进而造成催化亚基构象变化。 其中的关键在于?不是一个规则的圆柱体,其转动势必引起其与催化亚基的不对称接触,从而引起催化亚基构象变化。 荧光飘带实验 * * * * 氧化磷酸化定位于原核生物的细胞质膜和真核生物的线粒体内膜 * E.Coli α3β3γδε ab2cn(n9-14) * The 18O exchange experiment: The ?G`0 for ATP synthesis on purified F1 is close to zero! (Paul Boyer) * Release of ATP from ATP synthase was proposed to be the major energy barrier for ATP synthesis. The free energy required for the release of ATP is provided by the proton-motive force. * 这是ATP合酶的F1头部?3?3的顶面观 * Binding-change and rotational catalysis model * 关键 ATP合酶的旋转催化机制 张 劲 生命的能量货币——ATP 几乎一切生命活动都需要通过ATP来进行能量交换。 体内ATP的形成方式 底物磷酸化 氧化磷酸化 光合磷酸化 线粒体的结构 ATP合酶 ATP合酶广泛存在于动物、植物和微生物中,是生物体能量代谢的关键酶。 不同来源ATP合酶的亚基组成 来源 F1 FO E.coli α3β3γδε ab2cn 叶绿体 α3β3γδε ⅠⅡⅢ12Ⅳ 线粒体 α3β3γoscpδε 亚基6、亚基4、亚基9、亚基8、IF1 因子B、F6、亚基d、p9、p15 F1 Fo 大肠杆菌ATP合酶的结构 氧化磷酸化是体内ATP生成的主要方式。 1953年 Edward Slater 化学偶联学说 1964年 Paul Boyer 构象偶联学说 1961年 Peter Mitchell 化学渗透学说 氧化磷酸化的机理 化学渗透模型 待解决问题 ATP合酶如何利用质子推动力来完成维持生命的这一最基本而重大事件——合成ATP呢? Boyer首先提出构象偶联学说,后来发展成为结合变化机制。 经过逐步的充实修正,创立了旋转催化机制。得到许多实验证据的有力支持,基本上阐明了ATP合酶的催化机制。 ATP合酶的旋转催化机制 同位素交换实验 ?G?′=0 反应坐标图 L T O ATP合酶的结合变化机制 两个问题 1. 催化亚基的构象变化是由什么来推动? 2. 催化亚基与其他亚基间又是如何相互作用的? 旋转催化模型 L T O 两个问题 催化亚基的构象变化是由什么来推动? 催化亚基与其他亚基间又是如何相互作用的? 中部亚基相对于头部催化亚基有个转动运动, 催化亚基构象的变化由此转动运动所控制。 ATP合酶的结构模式图 转子 定子 质子流的双半通道模型 * * * 氧化磷酸化定位于原核生物的细胞质膜和真核生物的线粒体内膜 * E.Coli α3β3γδε ab2cn(n9-14) * The 18O exchange experiment: The ?G`0 for ATP synthesis on purified F1 is close to zero! (Paul Boyer) * Release of ATP from ATP synthase was proposed to be the major energy barrier for ATP synthesis. The free energy required for the release of ATP is provided by the proton-motive force. * 这是ATP合酶的F1头部?3?3的顶面观 * Binding-change and rotational catalysis model * 关键

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