01-绪论及蛋白质化学教材课程.ppt

生物化学简明教程;课时安排与考试考勤要求; ;生物化学是一门什么课程？; 动物细胞结构图; 植物细胞结构图; ;有什么用？;生物化学发展史; （二）动态生物化学阶段（代谢） 二十世纪初到二十世纪五十年代 此阶段对各种化学物质的代谢途径有了一定的了解。 1932年，英国科学家Krebs 建立了尿素合成的鸟氨酸循环； 1937年，Krebs又提出了各种化学物质的中心环节－三羧酸 循环的基本代谢途径； 1940年，德国科学家Embden提出了糖酵解代谢途径。; （三）分子生物学阶段（功能） 从1953年至今 1953年，Watson和Crick DNA的双螺旋结构模型 标志生物化学的发展进入分子生物学阶段。 这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 ; 1953年，确定DNA双螺旋结构，获1962年诺贝尔生理医学奖 1955年，Sanger确定牛胰岛素结构，获1958年诺贝尔化学奖 1965年, 首次人工合成结晶牛胰岛素---中国 1973年, 基因重组技术建立 1980年，DNA序列测定，获1980年诺贝尔化学奖 1984年，建立和发展蛋白质化学合成方法 1993年， 多聚链式反应（PCR）方法发明 1994年，发现G蛋白在细胞内信号转导中的作用 1996年，克隆羊诞生 1998年，发现NO是心血管系统的信号分子 ;2001年, 人类基因组计划完成 2002年，用核磁共振检测生物大分子的结构 2004年，发现泛素调控的蛋白质降解 2006年，发现了RNA干扰机制 2008年，发现和研究绿色荧光蛋白（GFP）;课外阅读书籍;第 一 章;蛋白质的分子组成;蛋白质的分类;蛋白质的生物学意义;蛋白质的分子组成;蛋白质是由多个氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。;一、氨基酸;组成蛋白质的氨基酸都为a-氨基酸（除Pro外）;;非极性氨基酸（9） ;1）非极性氨基酸;2）极性不带电荷氨基酸;3）极性带负电荷;　; 3. 由氨基酸的营养需求 ;　;? 半胱氨酸; 5 稀有的蛋白质氨基酸 ;以游离或结合态存在于细胞或组织中，大部分是常见氨基酸的衍生物或异构型。 如存在于细菌细胞壁肽聚糖内的D-谷氨酸和D-丙氨酸、花生中的g-亚甲基谷氨酸、甘蔗中的b-氨基丁酸，刀豆中的刀豆氨酸等。 ;鸟氨酸 (Orn);二、氨基酸的理化性质;2. 两性性质和等电点 ;pI 是氨基酸的特征常数;等电点的应用1------电泳分离;等电点应用2------蛋白质沉淀与分离;20种氨基酸的pI;氨基酸等电点的计算; 等电点计算 ;例赖氨酸的pI 计算;谷氨酸的解离;3. 重要的化学性质;在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物; 在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。; (3) Edman反应;此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理;此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理;二、肽;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;由12-20个氨基酸相连而成的肽称为寡肽 由20个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽。;多肽链; ;N末端;（二）生物活性肽;谷胱甘肽(glutathione, GSH);谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 谷氨酸的?-羧基形成肽键 －SH为活性基团 为酸性肽 是体内重要的还原剂 帮助保持正常的免疫系统的功 药理作用：本品可促进糖、脂肪及蛋白质代谢，加速自由基排泄，保护肝脏的合成、解毒、灭活激素等功能。 ;GSH过氧化物酶;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括： 一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure);蛋白质分子中的结构层次　 　　 一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→ 四级结构;1 定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;;? 半胱氨酸;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;胰岛素的一级结构;2 多肽链中氨基酸序列分析;则其氨基酸排列顺序为： 　Thr-Asn-Val-Lys-Ala-Trp-Gly-lys;二、蛋白质的二级结构; 蛋白质二级结构的主要形式;（一） ?-螺旋;每圈螺旋含3.6个