王镜岩 生物化学 经典课件 4酶通论 考研必备 学生物化学必备宣讲培训.pptVIP

第8章 酶通论;一、酶的特性;（二）酶和一般催化剂的共性;（三）酶催化作用特性：高效率、专一性、可调控;4.酶活力可调节控制;二、酶的化学本质及其组成; （三）根据酶蛋白分子的特点分 1、单体酶：一条多肽链组成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶； 2、寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，如磷酸化酶a ； 3、多酶复合体：是几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，如脂肪酸合成酶复合体；;三、酶的命名及分类;(2)国际系统命名法 国际酶学会议1961年提出的一个新的系统命名及系统分类的原则，规定每一种酶有一个系统名称和习惯名称。;三、酶的命名及分类;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如，脱羧酶 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸;核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。;四、酶的结构及催化作用机制 ;酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。;(1) 反应专一性;有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。 包括族(group)专一性。如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水???，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。;? 立体化学专一性;?、几何专一性;(三) 酶作用专一性的机制 ;（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样;（四）酶作用高效率的机制 ;酶促反应：E + S === ES === ES? ? ?? EP ?? E + P 反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化?H?。 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。 催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用?;反应过程中能的变化;酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物， 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 ;五、酶活力的测定和分离纯化 ; Enzyme的分离提纯 1、 选材； 2、破碎； 3、抽提； 4、分离及提纯； 5、结晶； 6、保存。 整个过程注意酶蛋白的变性与失活。;六、核酶（339页）;八、酶工程简介;;第九章 酶促反应动力学;1、化学动力学基础：了解反应速率及其测定、反应分子数和反应级数、各级反应的特征（351页）。 2、什么叫酶促反应动力学？(Kinetics of enzyme-catalyzed reaction ) 酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学，是酶工程研究中的一个重要内容。;二、底物浓度对酶反应速度的影响;2、酶促反应的动力学方程式——米氏学说的提出;（2）米氏常数（Km）的意义;（3） 米氏常数的求法——双倒数作图法（362页）;双倒数作图法;二、底物浓度对酶反应速度的影响;三、 pH对酶反应速度的影响;四、 温度对酶反应速度的影响;五、酶浓度对酶反应速度的影响;六、抑制剂对酶活性的影响;抑制剂的作用方式;(1) 竟争性抑制;(2) 非竟争性抑制;可逆抑制作用的动力学特征;加入非竞争性抑制剂后，Km 虽然不变