lan2017-9-12第一章蛋白质的结构与功能.pptx

Department of biochemistry and molecular biology of GMU;;; 绪论;什么是“生物化学”？;第一节 生物化学发展简史 ;1932年鸟氨酸循环 1937年三羧酸循环 1953年诺贝尔生理医学奖;;M. H. F. Wilkins Rosalind Frankin ;;11;Biochemistry related Nobel Prizes;第二节 当代生物化学研究的  主要内容;第三节 生物化学与医学;如何学习生物化学？;;;;;生物分子结构与功能;第一篇 生物大分子的结构与功能;蛋白质的结构与功能;本章主要内容;什么是蛋白质?;蛋白质研究的历史;1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。 1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰 。;蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein;蛋白质的生物学重要性;作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递;组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;一、组成人体蛋白质的20种L-?-氨基酸 ;H;Structure and Function of Protein;H; 除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机制尚不完全清楚。;体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨酸代琥珀酸（argininosuccinate）。;Structure and Function of Protein;非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸;(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸;氨基酸分类归纳：;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。;Structure and Function of Protein;这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。;Questions ;Questions ;三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质;;（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽;+;多肽链(Polypeptide chain);肽(peptide)是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端;N末端; 蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。;（二）体内存在多种重要的生物活性肽;GSH过氧化物酶; 体内许多激素属寡肽或多肽;蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括: ;;定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。;N末端;;;二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构;; ?-螺旋 (? -helix) ?-折叠 (?-pleated sheet) ?-转角 (?-turn) 无规卷曲 (random coil) ;（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面