蛋白质分解氨基酸代谢 课件.pptVIP

第九章 氨基酸代谢 ;本章要求; 一、蛋白质营养的重要性 参与构成各组织细胞，维持组织细胞的生长、更新和修补。 产生一些生理活性物质： 胺类、神经递质、激素、酶、抗体、受体等。 ;某些蛋白质的特殊生理作用： Hb→运O2; 凝血因子→血液凝固; 肌动球蛋白→肌肉收缩。 氧化供能：23.4kJ/g ; 二、蛋白质的需要量 和营养价值 氮平衡（nitrogen balance): 1.氮的总平衡： 摄入氮＝排出氮。 2.氮的正平衡： 摄入氮﹥排出氮。 3.氮的负平衡： 摄入氮﹤排出氮。 ;生理需要量： 1.成人（60kg体重）在不进食蛋白质时，其尿中仍排出一定量的含氮终产物（53 mg N/kg体重）→约相当于20g蛋白质。 2.最低需要量： 30～50g／日。 3.我国营养学会推荐量： 80g／日。;蛋白质的营养价值（nutrition value)： 1.营养必需氨基酸（essential amino acid): 指体内需要，但人体不能自身合 成，必需由食物供给的氨基酸。包括 Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Val、Leu 和Ile.; 2.含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值高。 3.食物蛋白质的互补作用： 营养价值低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可互补而提高营养价值。 谷类：Lys（赖）少， Trp （色）多； 豆类：Lys多，Trp少。; 第2节 氨基酸的一般代谢 ;氨基酸代谢库; 　　一、氨基酸的脱氨基作用 （一）转氨基作用（transamination): 转氨酶与转氨基作用： 1.在氨基转移酶(aminotransferase)或转氨酶（transaminase)的作用下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸（ α-keto acid)的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变为α-酮酸。;2.反应过程：;3.转氨酶分布广泛，因此除Lys（赖）、Pro（脯）、His（组）外，所有的氨基酸均可参与转氨基作用。 辅酶为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。 4.谷丙转氨酶（glutamic pyruvic trans－aminase, GPT,又称为ALT）与谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transaminase, GOT,又称为AST）： （1）广泛存在，GPT在肝细胞中活性最高，GOT在心肌细胞中活性最高。;（2）作用： GPT Glu＋pyruvate α-ketoglutarate ＋Ala (丙酮酸） （α-酮戊二酸） GOT Glu+oxaloacetate α-ketoglutarate +Asp （草酰乙酸） （门冬）;（二）氧化脱氨基作用： L-谷氨酸脱氢酶（重要，以NAD、NADP为辅酶）（L-glutamate dehydro-genase)的作用： 1.广泛存在于肝、肾、脑等组织的线粒体基质中。 2.作用：;氨基酸 ; 二、α-酮酸的代谢 （一）经氨基化生成非必需氨基酸。 （二）转变为糖和脂类： （三）氧化供能; 第3节 氨的代谢 氨对生物体是有毒物质，对脑细胞影响最大。正常人血氨﹤0.60μmol/L (1mg / mL)超过1％就可中毒 氨基氮排泄方式：鸟类和爬行动物：尿酸形式 人和哺乳动物：转变为尿素形式 原生动物及水生海洋动物如鱼、 线虫、两栖动物等直接排泄氨， 又称排氨动物 只有肝细胞能够将氨转变为尿素，因此细胞中产生的氨首先要运输到肝部。（通过转化为中间物间接运输，为什么？）;（一）丙氨酸－葡萄糖循环（alanine-glucose cycle):;; 　　 ***丙氨酸转运作用（肌肉中的氨）