云南大学生物化学课件酶II.ppt

Lineweaver-Burk plot(双倒数作图) Cornish-Bowden plot 实际实验数据 5.多底物反应动力学 有序反应 随机反应 乒乓反应 根据公式： Vmax= K3[Et] 所以：酶促反应的最大反应速度与酶量成正比。 二、酶反应速度与酶量的关系 三、pH对酶活性的影响 四、温度对酶活性的影响 温度系数： 当温度增高10摄氏度，反应速度与原来反应速度的比。对于大多数酶，温度系数为2. 五、抑制剂对酶活性的影响 抑制剂是指酶的化学基团的化学性质改变，但酶并未变性的物质叫抑制剂（inhibitor)。抑制剂与变性剂有本质非不同。抑制剂对酶的作用是特异的，而变性剂对酶的作用是不特异的。 * 第七章、酶反应动力学 酶促反应动力学（kineteics of enzyme-catalyed reaction)是酶学中研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的一个分支。 影响酶促反应的因素有： 1.底物浓度， 2.酶量； 3.pH 4.温度 5.抑制剂 6.激活剂 一、底物对酶反应的影响 1.米—曼氏方程式的推导 2. 3.Km的生物学意义： (1).Km是酶的特征常数（底物、pH、离子强度、反应温度确定） (2).Km值判断酶的专一性和天然底物； (3).Km可以反应酶和底物的亲合性； (4).表示底物浓度与反应速度的关系； (5).推测反应方向（根据正逆反应的Km和底物、产物的浓度，推算正逆反应的效率） Kcat/Km 的意义 v=Vmax[S]/(Km+[S]) Vmax =Kcat[Et], [Et] 代表酶的总浓度 v=Kcat[Et].[S]/(Km+[S]) 当[S] Km 时，[E] = [Et] v=(Kcat/(Km )[S].[E] Kcat/Km =k3/[ (k3+k2)/k1] =k3.k1/(k3＋k2) 4. 1/v = Km/Vmax *1/[S] + 1/Vmax Eadie-Hofstee plot Hanes plot 请从米氏方程推导 * * * * *