食品酶学56.pptxVIP

蛋白酶;地位;存在;动物：消化道---胃蛋白酶、胰凝乳酶、羧肽酶、氨肽酶等。 微生物：细菌蛋白酶、枯草芽孢杆菌等。;5.1 蛋白酶的特异性要求;5.1.2 氨基酸的构型 蛋白酶的底物---蛋白质和多肽是由L-氨基酸构成的。 5.1.3 底物分子的大小 一般没有要求。但酸性蛋白酶有严格要求。; 5.1.4 X和Y的性质要求;5.1.5 对肽键的要求;5.2 蛋白酶的分类;5.2.2 作用模式分类;5.2.3 活性部位的化学性质分类;2、巯基蛋白酶 活性部位含有一个或多个巯基。 抑制剂：氧化剂、烷基化剂和重金属离子。 植物蛋白酶和一些微生物蛋白酶属于此类。;3、金属蛋白酶 活性中心：含有镁、锌、锰、钴、铁、汞、镉、铜或镍等金属离子。 在EDTA溶液中透析可以分离出金属离子，但酶活性损失。 抑制剂：氰化物 羧肽酶A、某些氨肽酶和细菌蛋白酶属于此类。;4、羧基蛋白酶 活性中心：有2个羧基。 抑制剂：对-溴苯甲酰甲基溴或重氮试剂。 胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶在酸性范围内具有活性。最适pH在2~4。;酸性蛋白酶： pH1~3 胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶 中性蛋白酶： pH6~8 胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶、细菌性中性蛋白酶（枯草芽孢杆菌产生的） 碱性蛋白酶： pH9~11 枯草芽孢杆菌蛋白酶;5.3 蛋白酶制剂举例;3、应用： 皮毛软化，啤酒、果酒澄清，动、植物蛋白质水解营养液，羊毛染色，废胶片回收，饲料添加等。 ;4、作用方式 分解蛋白质肽链中的肽键，产物为小肽和氨基酸。 5、作用条件 最适作用温度：对0.5%酪氨酸在pH3.0左右，作用温度范围30~50 ℃ ，最适温度40 ℃左右。 最适pH：40 ℃下2.5~4.0，最适3.0。 ;6、稳定性;凝乳酶催化酪蛋白沉淀是干酪制造中非常重要的一步。 原料乳杀菌——添加发酵剂、凝乳酶、色素——凝块形成——排除乳清——切块、搅拌、加热——成型压榨——腌渍——发酵成熟——上色挂蜡——成品;5.3.2 中性蛋白酶;4、稳定性;5.3.3 碱性蛋白酶;3、使用条件;5.3.4 木瓜蛋白酶;来源;应 用;2、条件;5.3.4 蛋白酶水解蛋白质的苦味来源; 如果采取有控制的酶水解，使蛋白质的水解反应停止在某一个阶段，使肽链具有足够的长度将疏水性氨基酸埋藏在它的结构的内部，就能减少水解蛋白质的苦味。;5.3.6 蛋白酶作为食品添加剂的应用;2、绿茶饮料浑浊 混浊物质主要是由蛋白质（15~65%）和多酚类化合物（10~35%），通称茶乳酪，是绿茶饮料生产中的关键，添加木瓜蛋白酶除去绿茶浸提液中的蛋白质，对稳定绿茶饮料十分有利。;3、解除啤酒浑浊 啤酒在0℃左右时存放一定的时间后，因温度低，会出现一些较小颗粒悬浮在酒液中，使啤酒失光，如时间继续延长便会出现较大凝聚物蛋白质的沉淀。 啤酒制造过程中，当过滤除去酵母后，啤酒中已不存在蛋白酶的活力，通常可以在啤酒巴氏杀菌之前加入蛋白酶，经常使用的是木瓜蛋白酶。 ;啤酒生产工艺流程图;第六章 溶菌酶;溶菌酶;在生物体内溶菌酶具有抗菌消炎，抗病毒，增强机体免疫力的生理功能，还可激活血小板，改善组织局部血液循环障碍，分泌脓液，增强局部防卫功能，具有止血、消肿等作用。它还可以作为一种宿主抵抗因子，对组织局部起保护作用。;6.1 溶菌酶的种类;1937年由Abraham与Robinson从卵蛋白中最先分离出晶体溶菌酶，此后人们在人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存在，根据来源不同，将溶菌酶分为以下三类。;6.1.1 动物源溶菌酶 动物源溶菌酶包括鸡蛋清溶菌酶及人和哺乳动物溶菌酶。鸡蛋清溶菌酶等电点在pH10.8左右，最适效应温度在50℃，化学性质稳定，pH在1.2～11.3之间改变时对酶结构影响很小，pH在4～7范围内100℃处理1min仍有近100%的活力，在210℃条件下加热1.5h仍具有活性。;; 人溶菌酶分子量为14600单位，对人的溶菌酶研究发现它是由130个氨基酸残基组成，也有4个S-S键，其一级结构氨基酸顺序及组成与鸡蛋清溶菌酶相比有极大的差异，但三级结构有相似性，其溶菌活性比鸡蛋清溶菌酶高2倍。;;6.1.3 微生物源溶菌酶 根据其作用对象分为细菌细胞壁溶菌酶和真菌细胞壁溶菌酶。 细菌细胞壁溶菌酶可分为三大类： N-乙酰氨基己糖苷酶，它破坏细菌