蛋白质化学蛋白质分子结构与功能关系1.pptVIP

镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当的结合导致形成长链，很多长链聚集成多股螺旋，将红血球挤扭成镰刀状。 第32页/共50页 四、免疫系统和免疫球蛋白 （一）免疫系统 (二) 免疫系统能识别自我和非我 (三) 在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应 （四）免疫球蛋白的结构和类型 （五）基于抗体—抗原相互作用的生化分析方法 第33页/共50页 （一）免疫系统 免疫反应主要涉及淋巴细胞（lymphocyte）和巨噬细胞（microphage），淋巴细胞又分为两个细胞群，B淋巴细胞和 T淋巴细胞。 B淋巴细胞：又称B细胞，它在骨髓中发育完成。 T淋巴细胞：又称T细胞，它虽在骨髓中分泌但最终迁移到胸腺中完成它们的后期发育。 B（T）细胞受体：B（T）细胞表达的抗原特异性膜受体。 第34页/共50页 抗原与抗体 抗原是指进入异体机体后，能致敏淋巴细胞产生特异抗体，并能与抗体发生特异结合的物质（主要有蛋白质、核酸及其 它高分子化合物）。 抗原性包括： 免疫原性是指诱导特异免疫反应的能力。 抗原特异性（反应原性）是指与抗体特异结合的能力。 抗原决定簇：抗原性由抗原分子表面特殊的化学基团决定 （一级结构或空间结构），这种决定或控制抗原性的化学基 团称抗原决定簇。 第35页/共50页 （四）免疫球蛋白的结构和类型 免疫球蛋白（Ig）： 是抗体的一种，由四条多肽链组成，两条大的链称重链或 H 链，两条小的链称轻链或 L 链，它们通过非共价键和二硫键连接成的复合体。 免疫球蛋白共有5个类别： IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 第36页/共50页 抗原抗体反应 抗体是2价的，抗原是多价的： 抗体极度过剩，抗原分子所有价被抗体的饱和，可溶。 抗原一抗体比例适中，形成网状的抗原—抗体复合物，不可溶。 抗原极度过剩，抗体被饱和，可溶。 抗原抗体反应的条件： 抗原决定簇与抗体结合部位构象互补。 二者各有对应的化学基团，通过作用力使二者结合（离子键、氢键 等） 第37页/共50页 糖链 VH结构域 VH结构域 CL 结 构 域 VL结构域 VL结构域 重链 第38页/共50页 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩 (一)肌纤维的结构 (二)肌原纤维由粗丝和细丝构成 (三)骨骼肌的相关蛋白质 (四)肌肉收缩的机制：肌丝滑动模型 肌肉收缩主要有两种蛋白完成：肌球蛋白是一种ATP酶，水解ATP，将其中化学能转变为机械能，机械能控制肌动蛋白（也称微丝或微管等）的构象变化。 第39页/共50页 六、纤维状蛋白质的结构与功能 1. α-角蛋白 2. β-角蛋白 3. 胶原蛋白 第40页/共50页 α-角蛋白 一级结构：由311个～314个氨基酸残基组成。 二级结构：每一个α-角蛋白分子在其中央形成典型的α-螺旋，两端为非螺旋区。 模体：由于螺旋区由（a-b-c-d-e-f-g）n重复序列组成，其中a和d为非极性氨基酸组成，这使得两个α-角蛋白分子能够通过a和d残基上的疏水R基团结合，相互缠绕形成双股的卷曲螺旋。双股卷曲螺旋大大地提高了α-螺旋的稳定性。 链间还形成多个二硫键，这种共价交联可进一步提高α-角蛋白的强度。指甲的强度比毛发高是因为组成指甲的α-角蛋白含有更多的Cys残基，能形成更多的二硫键。（烫发或直发的原理） 第41页/共50页 β-角蛋白 一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser； 二级结构：主要是有序的反平行β-折叠，还有一些无序的α-螺旋和β-转角环绕在β-折叠的周围。Gly和Ala/Ser分别分布于折叠片层的两侧，使得相邻的β-折叠更加紧密地堆积形成网状结构，从而赋予丝较高的抗张性能。同时α-螺旋又使蛛丝具有一定的柔软性。与α-角蛋白不同的是，相邻的β-角蛋白之间没有共价交联。 第42页/共50页 β-角蛋白中的β-折叠 第43页/共50页 蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次 第44页/共50页 卷发(烫发)的生物化学基础 永久性卷发(烫发)是一项生物化学工程(biochemical engineering),?-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为?-构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。 这是因为?-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在?-构象状态