第五章 蛋白质的翻译2PPT.ppt

核糖体与膜结合需要信号识别颗粒（signal recognition particle, SRP）。SRP有两种能力： ◆结合新合成的分泌型蛋白的信号序列； ◆可和位于膜上的 SRP 受体结合。 The signal sequence initiates membrance entry 2.3 翻译后易位 2.3.1 前导肽及其特性 2.3.2 蛋白质穿越不同器膜的过程 2.3.1 前导肽及其特性 翻译后跨膜易位的蛋白质，前体一般含前导肽(leader peptide)，前导肽在跨膜运转中起重要作用。 过膜后，前导肽水解，蛋白质变为有功能的蛋白质。 （1）带正电荷碱性氨基酸（Arg）较丰富， 分散于不带电荷的氨基酸序列之间； （2）缺少带负电荷的酸性氨基酸； （3）羟基氨基酸（Ser）含量较高； （4）有形成两亲（亲水和疏水）α- 螺旋能力。 前导肽的一般特性： 酵母细胞色素C氧化酶亚基IV 的前导序列 任何蛋白过膜须解决一个问题：蛋白质表面常是亲水性的，而生物膜是疏水性的。因此必须在膜上构建特殊的通道才能使蛋白质穿过膜。 Note （1）穿越内质网（endoplasmic reticulum） 、线粒体(mitochondria）及叶绿体 (chloroplast) 膜 膜上含有镶嵌于膜的蛋白质样结构（易位子），它可以使蛋白质不与疏水性的类脂分子接触而穿过膜。 2.3.2 蛋白质穿越不同器膜的过程 蛋白质通过易位子穿越内质网、线粒体及叶绿体膜 （2）穿越过氧化物酶体膜 （peroxisome） 膜上也有类似的装置，但底物蛋白质并不直接与其结合。需载体蛋白协助穿过膜。 1 蛋白质的加工 2 蛋白质易位 3 蛋白质的降解 第五章 蛋白质的翻译(下)——蛋白质后加工 【重点难点】 重点内容： ①几个重要概念：蛋白质易位、共翻译易位、翻译后易位、信号肽、导肽、分子伴侣；②前体蛋白质加工内容；③共翻译易位机制；④翻译后易位的机制；⑤信号肽的结构特点；⑥信号肽与蛋白质转运的关系；⑦前导肽的一般特性；⑧蛋白质穿越不同细胞器膜的不同方式；⑨分子伴侣的生物学功能；⑩蛋白质有序降解机理。 了解内容： ①细菌中蛋白质跨膜转运机理；②蛋白质半衰期与N端氨基酸残基的关系。 Back 1.1 N端fMet或Met切除1.2 二硫键形成1.3 特定氨基酸化学修饰1.4 新生肽链中非功能片段切除 1 蛋白质的加工 Back 细菌蛋白质N端甲酰基能被甲酰化酶水解。 不管原核生物或真核生物，N端Met常在肽链合成完前被切除。 有些病毒mRNA可翻译成很长的多肽链，经蛋白酶水解后得到几个功能蛋白质分子。 1.1 N端fMet或Met的切除 氨基酸侧链修饰作用包括磷酸化(如核糖体蛋白质)、糖基化(如各种糖蛋白)、甲基化(如组蛋白、肌肉蛋白质)、乙基化(如组蛋白)、羟基化(如胶原蛋白)和羧基化等。 1.3 特定氨基酸的化学修饰 磷酸化 羧基化 甲基化 甲基化 小牛组蛋白H3前35个氨基体残基中的化学修饰 甲基化、乙基化 不少多肽类激素和酶的前体需要经过加工才能变为活性分子，如胰蛋白酶原经过加工切去部分肽段才能成为有活性的胰蛋白酶。 1.4 新生肽链中非功能片段切除 成熟的胰岛素 蜂毒毒蛋白的加工成熟 蜂毒蛋白只有经蛋白酶水解切除N端的22个氨基酸以后才有生物活性，该胞外蛋白酶只能特异切割X-Y 2肽。其中X是Ala，Asp和Glu；Y是Ala或Pro。 2 蛋白质易位 2.1 概 述 2.2 共翻译易位 2.3 翻译后易位 2.4 细菌蛋白质易位 2.5 分子伴侣 Back 2.1 概 述 细胞中蛋白质合成：绝大多数在细胞质中合成；小一部分在细胞器（叶绿体和线粒体）中合成。 定位于细胞器内的大部分蛋白质在细胞质中合成，细胞器内合成的留在细胞器内。 蛋白质插入或穿过生物膜的过程称为蛋白质易位（protein translocation）。 蛋白质易位的两种方式 共翻译易位 co-translational translocation ◆是即将进入内质网的蛋白质的易位方式； ◆蛋白质正合成的时候就可与易位装置结合； ◆结果使核糖体定位于内质网表面，称膜结合核糖体(membrane-bound ribosome）。 蛋白质正合成的时候就可与易位装置结合 ◆蛋白质翻译完成后从核糖体上释放，然合扩散至合适靶膜并与易位装置结合。 ◆蛋白质合成时，其核糖体不与任何细胞器相连，称游离核糖体(free ribosome)