16第十六节 蛋白质.docVIP

第十六章 蛋白质 蛋白质和核酸是生物体内最重要的的功能大分子化合物，是生命的物质基础。蛋白质（protein））conjugated protein) 由蛋白质和非蛋白质两者结合组成的蛋白质。非蛋白部分称为辅基(prosthetic group)。照辅基的不同分为核蛋白(辅基是核酸，如染色质蛋白)、色蛋白(辅基是色素,如血红蛋白、叶绿蛋白、细胞色素等)、糖蛋白(辅基是糖类，如糖蛋白、免疫球蛋白、蛋白多糖等)、磷蛋白(辅基是磷酸，如酪蛋白、磷蛋白等)、脂蛋白(辅基是脂类，如乳糜微粒、极低密度脂蛋白等)和金属蛋白（辅基是金属离子，如铁蛋白、铜蛋白、激素胰岛素））） α α α 肽键平面及各键长、键角数据 （1）α-螺旋： 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，相邻两圈的距离为540pm。每隔18个氨基酸残基（5圈） 脯氨酸不能形成氢键，α-螺旋就会发生转折。若氨基酸的侧链过大，或侧链带有电荷或极性基团，由于电荷之间彼此排斥可使螺旋结构变得不稳定或不规则。 (2)β-折叠（β-pleated sheet） 蛋白质分子中的β-折叠结构 （3）β-转角 (β-turn)：β-转角是指蛋白质分子中多肽链出现的180°的回折。氢键以维持构象（。 蛋白质分子中的β-转角 （4）无规卷曲(random coil)： 在某些多肽链的某些片段中，由于氨基酸残基的相互影响而使肽键平面不规则的排列以致形成没有一定规律构象，称为无规卷曲。 2．蛋白质的三级结构（tertiary structure） 具有二级结构的蛋白质，可以进一步按一定方式折叠、盘曲形成更复杂的三维空间排布，即形成蛋白质的三级结构。维持三级结构的力来副键。 具备三级结构的蛋白质一般是球蛋白分子,它们的基本特征是： （1）多肽链盘曲、折叠成紧密的球状或椭圆球状，疏水性较强的非极性侧链大多聚集在分子内部，从而排斥水和极性分子的进入，形成疏水核；而亲水较强的极性侧链则多分布在分子表面形成亲水区。因此球蛋白一般能溶于水。 （2）在蛋白质分子表面，有一些特定的能容纳一个或两个小分子配体或大分子配体的一部分的凹陷部位。对酶而言，是酶的活性的部位。 4. 蛋白质的四级结构（quaternary structure） 蛋白质的四级结构是由两条以上具有三级结构的多肽链组成的更大、更复杂的分子。每一条三级结构多肽链称为一个亚基，几个亚基通过氢键、疏水键或静电吸引缔合而构成一定的空间结构。 三、蛋白质的性质 （一）胶体性质 蛋白质是高分子化合物，分子颗粒的直径一般在1-100nm之间，属于胶体粒子，呈现胶体的性质：电泳扩散速度慢，不能透过半透膜。形成水化膜，故蛋白质具有亲水溶液的性质。利用蛋白质不能透过半透膜的性质，可提纯和精制蛋白质。 (二) 两性电离和等电点 蛋白质和氨基酸一样是两性化合物，也有等电点。 在等电点时，蛋白质所带的净电荷为零，此时蛋白质的溶液度、粘度、渗透压、膨胀性最小。 在人体生理条件下pH约为7.35。 (三) 蛋白质的沉淀 蛋白质在水中之所以能稳定，是因为蛋白质带同性电荷，且表面又有一层水化膜。 1.盐析（salting out） 在蛋白质溶液中加入中性盐,如 （NH4）2 SO4、NaCl、 Na2SO4和MgSO4等。它的实质是破坏蛋白质的水化膜和中和其所带的电荷。 2.加脱水剂 乙醇、甲醇及丙酮等会引起蛋白质的变性。 3.其它方法 重金属盐和有机酸,也能使蛋白质沉淀。氯化汞、硝酸银、醋酸铅和硫酸铜等；三氯乙酸、苦味酸、鞣酸、钨酸和磺基水杨酸等。 (四) 蛋白质的变性 物理因素或化学因素的作用下,蛋白质的性质发生改变的现象称为蛋白质的变性(denaturation)。 物理因素有：加热、加压、激烈的搅拌或振荡、紫外线和超声波等。化学因素有：强酸、强碱、尿素、重金属盐、有机溶剂、生物碱试剂和表面活性剂等。 变性有可逆变性和不可逆变性两种。 蛋白质的变性实质上是破坏了维系和固定蛋白质空间构象的副键。 （五）蛋白质的显色反应 蛋白质可发生以下显色反应： 1．缩二脲反应（biuret reaction） 与稀硫酸铜碱性溶液反应，呈紫色或紫红色。 2.茚三酮反应(ninhydrin reac