2009年执业助理高频考点6.docVIP

2009年执业助理高频考点（根据新大纲修改）-生物化学 1.: s/ u s??`1 J2 u7 j3 Y[考点]氨基酸结构) E. \7 D/ S* H( F4 Q o- m* p9 m[分析]谷氨酸含有两个羧基。含有两个羧基的氨基酸还有天冬氨酸，其他氨基酸只含一个羧基。: M7 \2 m9 K* u2.! f$ c/ A: M) V3 @ W% Y[考点]氨基酸结构[分析]色氨酸、酪氨酸以及苯丙氨酸在280nm波长附近有吸收峰，但色氨酸的最强，苯丙氨酸最弱，其他氨基酸在该处无吸收。( c2 I8 z: `6 u) [+ Abbs.hrhexam.co. k. O/ t i- w) s0 U3.[考点]蛋白质的变性3 c7 ^ n7 M w0 B$ u- U[分析]变性蛋白质丧失了其生物学活性。变性作用只改变空间结构，共价键不受破坏，分子量不变小，因构象松散，溶解性减小，更易被蛋白酶催化水解。- [, S??N/ {: u4 o0 4.; Y. R( v F# ~! K% u O U4 A; o卫人论坛[考点]蛋白质二级结构[分析]蛋白质二级结构是指局部主链的空间构象如α螺旋、β折叠和β转角等。氨基酸顺序指一级结构，亚基相对空间位置涉及四级结构，其余涉及三级结构。5[考点]肽键8 v+ V4 v* i5 Y[分析]肽键由C和N组成，不能自由旋转，键长为0.132nm，比C-N单键0.149nm短，但比C=N双键0.127nm长，具有双键性质。 Z J; f8 v9 B3 ?卫人论8 A2 B4 c- ^ T+ c1 N4 C8 E卫人论坛6 [考点]蛋白质的结构 c! s2 N$ d# ]2 A+ j0 z[分析]蛋白质构象的稳定主要靠次级键，但不包括酯键，因而酯键对蛋白质构象的稳定通常不起作用。8 [* h6 H9 G1 t??]% r! r1 e3 D卫人论坛7.[考点]核酸结构# Z* ^ j4 |0 c6 p0 T5 s4 c O[分析]核酸所含嘌呤和嘧啶分子具有共轭双键，在260nm波长处有最大吸收蜂8. [考点]核酸的基本组成[分析]无论哪种单核苷酸(组成核酸的单位)，它的磷的含量是恒定的，而C、H、O和N却含量不一。9. o. f G! j3 \0 e[考点]DNA碱基组成规律! n* T. D/ U, l: f9 D卫人论坛[分析]DNA双螺旋结构以A与T配对，G与C配对，即A=T；G=C。# j( \, K7 ^. h) v% } m5 e10. [考点]DNA双螺旋结构??y5 S9 p/ J* O[分析]DNA变性指双螺旋碱基间的氢键的断开，是次级键的断裂。: t) r! s, S6 E% r6 F 11. [考点]核酸的基本组成. a ^??T??^8 d$ A* [6 P[分析]黄嘌呤是核苷酸代谢的中间产物，不是核酸(DNA和RNA)的组成成分。8 Y0 e2 T; ^. R, L/ j* [/ D3 U+ E- y7 ^9 q+ Q/ `12.; u, p/ j/ w??z; r7 x3 g# f[考点]酶的催化作用- A8 A1 s3 w0 Z7[分析]酶的催化作用是它能明显地降低反应活化能。酶是蛋白质，不是无机催化剂，它对底物具有专一性，但并非都是绝对专一性，大部分是相对专一性，有些酶是需要辅酶的，但也有很多是不要辅酶的(即不属于结合蛋白的酶)，酶在体内发挥作用是受到多种调节的。13./ }. ~- S0 G2 r) a2 N! F[考点]辅酶作用/ w; a6 w( O: m+ y4 p$ k[分析]辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析方法除去；辅基与酶蛋白结合紧密，不能通过透析将其除去。4 P, M+ L i5 : y) B$ r* M: U: ~! ^4 z n, r14.5 H! _9 ~2 {3 ]8 x3 Y0 s x9 e. o[考点]酶促反应动力学% n ?- E# U* {9 b1 L) z0 g[分析]Km是米氏常数，其定义为反应速度为最大速度(即Vmax)一半时的底物浓度。. R R, h- W3 v; i1 r L; s* n7 q2 z) i/ ^ Q. r g15.% `??I0 q4 K# q( d. F9 C% k卫人论坛[考点]维生素与辅酶的关系7 k3 g7 U1 z/ |[分析]FMN含有核黄素(维生素B2)，其余均不含。16.+ _. W/ D y??][考点]酶辅助因子/ j6 s- [分析]细胞色素b不含B族维生素。叶酸、吡哆醛、硫胺素均属B族维生素，辅酶A所含泛酸亦为B族维生素。;17.4 y( f/ b: R# \( @( R7 O: O1 {[考点]酶竞争性抑制剂的特点5 B S8 t+