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第二章 均相酶反应动力学 均相酶反应研究历史 酶催化反应特性 简单的酶反应动力学 酶反应抑制动力学 温度与pH值对酶反应动力学的影响 酶的失活动力学 2.1 研究历史 1902年，V. Henry开始，研究了转化酶、苦杏仁酶和淀粉酶的催化机理，并给出了动力学方程，但结果有错误。 1913年，L. Michalis和M. Menten用快速平衡法推导并发表了米氏方程。 1925年，G. L. Briggs和J.B.S. Haldane提出了定常态法动力学解析方法。 Altonan(1965)和W.W. Cleland(1963)又推导了两种以上底物参与的酶反应。 1965年J. Monod对变构酶进行了研究 均相酶反应动力学反映的是酶催化反应的本征动力学关系，是从研究酶反应的机理开始的，常着眼于酶的初始反应速率。 酶反应动力学研究思路 影响均相酶反应速率的因素有浓度因素（酶、底物、产物和效应物）、外部因素（温度、压力、溶剂的介电常数、pH值、离子强度等）和内部因素（底物及效应物结构、酶的结构），其中最重要的是浓度因素，而以浓度为自变量参数求得的速率常数，又会受到内外各种因素的影响，这一基本思想构成了均相酶反应动力学的基本骨架。 2.2 酶催化反应特性 酶是活细胞为其自身代谢活动而产生的具有催化活性的蛋白质。 具有高效的催化活性，在可比条件下酶催化的反应