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第7章 生物催化剂—酶Enzymes 1961年酶学委员会(Enzyme Commission,EC) 规定酶的表示法: EC. X. X. X. X 例如: 乳酸脱氢酶 高效性 酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍 例如:过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 Fe3+ 催化,效率为6×104 mol/mol. S 过氧化氢酶催化,效率为6 × 106 mol/mol.S 专一性 即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。 绝对专一性 一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如,脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。 相对专一性 一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如,不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要求。 立体专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如,乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸,延胡索酸只作用于反式的延胡索酸(反丁烯二酸)。立体专一性保证了反应的定向进行。 酶容易变性 这是酶的化学本质(蛋白质)所决定的。 酶的可调节性 抑制和激活(activation and inhibition ) 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization ) 已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶:少数,例如:溶菌酶 结合酶:大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。 酶蛋白的作用:与特定的底物结合,决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用:参与电子的传递、基团的转移等,决定了酶所催化反应的性质。有十几种. 辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子,结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧,容易经透析除去,而辅基通常与酶蛋白共价相连。 金属离子的作用:它们是酶和底物联系的“桥梁”;稳定酶蛋白的构象;酶的“活性中心”的部分。 结合酶举例,( )内为辅因子: 乳酸脱氢酶(辅酶I,NAD) 异柠檬酸脱氢酶(辅酶I,NAD) 醇脱氢酶(辅酶I,NAD) 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(辅酶II,NADP) 琥珀酸脱氢酶(FAD) 乙酰辅酶A羧化酶(生物素,ATP,Mg++) 脂酰辅酶A合成酶(辅酶A,CoA) 单体酶 只有三级结构,一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶,分子量14600。 寡聚酶 含2-60 个亚基,有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。 多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 酶的活性中心(active site) 活性中心的必需基团 必需基团 活性中心以外的必需基团 结合基团(与底物结合,决定专一性) 活性中心 催化基团(影响化学键稳定性,决定催化能力) S+E ES P+E 邻近与定向效应:增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。 张力效应:诱导底物变形,扭曲,促进了化学键的断裂。 酸碱催化:活性中心的一些基团,如His,Asp作为质子的受体或供体,参与传递质子。 共价催化:酶与底物形成过渡性的共价中间体,
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