3 蛋白质空间结构与功能.pptVIP

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  • 2019-01-11 发布于湖北
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肌红蛋白三级结构 肌红蛋白由—条多肽链和一个血红素(heme)辅基构成,分子量为16700,含153个氨基酸残基。 分子表面往往有一个内陷的空隙,它常常是蛋白质的活性中心 大多数非极性侧链埋在分子内部,形成疏水核;而极性侧链在分子表面,形成亲水面。 蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次,如超二级结构和结构域。 四 球状蛋白质和三级结构 (一)三级结构的定义与特征 1. 定义 指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个?-螺旋或?-折叠或?-转角)组合在一起,形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。 四 球状蛋白质和三级结构 (二)蛋白质超二级结构 2. 类型 αα是一种由两股或三股α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋,如图,是α角蛋白、肌球蛋白、纤维蛋白原中的超二级结构。 β×β 由两段平行式的β-链(单股β-折叠)和一段连接链X( α螺旋或无规卷曲)组成。 Βββ 三条或更多反平行式β-链通过β转角或其他肽段连接而成,也叫β-曲折(meander)。 四 球状蛋白质和三级结构 (二)蛋白质超二级结构 A.??;B ? X ?; C ? ? ? ? ? ; D ?-曲折; E. 回形拓扑结构 四 球状蛋白质和三级结构 (二)蛋白质超二级结构 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立,近似球形的三维实体,称为结构域(domain)或功能域。 酵母己糖激酶的三级结构 两个结构域之间有一个裂隙 四 球状蛋白质和三级结构 (三)结构域 ?-螺旋 ?-转角 ?-折叠 二硫键 结构域1 结构域2 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 结构域 (domain)生物学意义 (1)从功能角度看,很多多结构域的酶其活性中心都位于结构域之间,结构域之间往往有一段肽链相连接(铰链区:hinge region),这不仅有利于构建具有特定三维排布的活性中心,有利于结合底物和施加应力,且有利于别构中心结合别构物和发生别构效应。 (2)从结构角度看,一条长的多态链,先分别折叠成几个相对独立的区域,再缔合成三级结构要比整条肽链直接折叠成三级结构在动力学上是更为合理的途径。而那些小蛋白质分子或亚基一般不形成结构域。 四 球状蛋白质和三级结构 (三)结构域 四 球状蛋白质和三级结构 (四)蛋白质空间结构稳定的因素 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 四 球状蛋白质和三级结构 (四)蛋白质空间结构稳定的因素 1. 盐键 带有相反电荷的侧链之间的离子相互作用称为盐键,或离子键,也能帮助稳定球蛋白,虽然这种作用很弱。离子化的侧链一般都出现在球蛋白的表面,所以是溶剂化的,对于整个球蛋白的稳定性的贡献是最小的。 四 球状蛋白质和三级结构 (四)蛋白质空间结构稳定的因素 2. 范德华力 范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用,范德华力只有当两个非极性残基之间处于一定距离时才能达到最大。虽然范德华力相对来说比较弱,但由于范德华力相互作用数量大,并且具有加和性,因此范德华力对球蛋白的稳定性也有贡献。 四 球状蛋白质和三级结构 (四)蛋白质空间结构稳定的因素 3. 氢键 氢键(D-H…A)是一种由弱酸性的供体基团(D-H)和一个具有独对电子的原子(A)之间形成的最显著的静电作用力。 氢键的贡献是协同蛋白质的折叠和帮助稳定球蛋白的天然构象。 (1)多肽链骨架的羰基和酰胺基之间,特别是在球蛋白内部的那些基团之间常常形成氢键使肽链形成a-螺旋和b-折叠结构。 (2)在多肽链骨架和水之间, (3)多肽链骨架和极性侧链之间, (4)两个极性侧链之间, (5)极性侧链和水之间也可以形成氢键。 四 球状蛋白质和三级结构 (四)蛋白质空间结构稳定的因素 4. 疏水作用力 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水的现象称之疏水相互作用(hydrophobic 0interaction)或疏水效应(hydrophobic effect)。疏水相互作用在维持蛋白质构象中起着主要的作用,因为水分子彼此之间的相互作用要比水与其它非极性分子的作用更强烈,非极性侧链避开水聚集被压迫到蛋白质分子内部,而大多数极性侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。 四 球状蛋白质和三级结构 (四)蛋白质空间结构稳定的因素 5. 二硫键(共价作用力) 二硫键是由两个Cys的侧链-SH氧化形成的稳定蛋白质结构的共价交联作用力。 ?为什么细胞内的蛋白质很少含二硫键 四 球状蛋白质和三级结构 (五)蛋白质的变性和复性 蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构的改变,这种现象叫变性作用(d

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