蛋白质结构 与功能.ppt

多肽链 疏水键 氢键 二硫键 离子键 CH2OH CH2OH 范德华力 维持三级结构的作用力 (四) 蛋白质的四级结构（Quaternary Structure） 由两条或两条以上具有三级结构的肽链聚合而成的特定构象的蛋白质分子叫蛋白质的四级结构； 其中具有独立三级结构的一条肽链叫亚基（subunit)，无生物功能；亚基之间的结合主要是氢键和离子键。 由几个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白。 均一四级结构：相同亚基组成。同聚体 非均一四级结构：不相同亚基组成。异聚体 4个亚基缔合而成 2种亚基（α、β） 亚基呈球形 亚基间靠次级键连接 亚基两两相同，分别 为α1 、α2、β1、β2 每个亚基都含有一个 血红素辅基 血红蛋白的四级结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 （1）蛋白质的一级结构与功能的关系 1.蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 牛核糖核酸酶的一级结构 2.氨基酸序列提供重要的生物化学信息 细胞色素(cytochrome C)， 比较一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系。 3.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病 4. 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 如:同源蛋白质 （2）蛋白质构象与功能的关系 蛋白质构象并不是固定不变的，有些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象称为别构（变构）现象。 别构蛋白各部位之间的影响是通过构象变化传递的，这种构象变化可以从一个亚基传到另一个亚基，引起协同的相互作用。 以血红蛋白的载O2为例 肌红蛋白 氧 分 子 环境氧低时 Hb 迅速释放氧分子 动脉 环境氧高时 Hb 快速吸收氧分子 (R) 松弛态 (T) 紧张态 静脉 释放氧分子后 Hb 变回 T 态 肌肉 肺 血红蛋白 血中氧分子的运送： 肌红蛋白（Mb） /血红蛋白（Hb） 血红素结构: 铁卟啉化合物 4个吡咯环、 4个甲炔基、 2个丙酸基与aa连接 Fe2+ 6个配位键： 4N、组aa、O2 （一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 肌红蛋白（Mb） 一条肽链，含1个血红素，可结合1个O2 血红蛋白（Hb） 4个亚基，亚基结构与Mb相似 含4个血红素，各结合4个O2 亚基之间8对盐键。 氧合Hb（Mb）：与O2结合后的Hb （Mb） 百分饱和度：氧Hb(Mb)占总Hb(Mb)的百分数。 氧解离曲线：氧分压与氧百分饱和度的关系曲线。 血红蛋白的构象变化与结合氧的功能 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 Mb: 呈直角双曲线 MB易与O2结合 Hb: 呈S状曲线 O2分压低时：Hb不易与O2结合； O2分压升高：逐渐增强结合力。 紧密型（T态）： 盐键连接，亚基紧密结合，O2亲合力低。 松弛型（R态）： 盐键断裂，亚基松弛结合，O2亲合力高。 （二）血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧结合 亚基之间8对盐键，使Hb形成2种空间结构。 缺O2 时，Hb呈T态； O2升高与亚基结合，盐键断裂； Hb由T态转变为R态； R态Hb与O2亲合力提高。 O2 血红素与O2结合； 铁原子半径变小，进入卟啉环小孔中； 肽链位置变动,影响亚基的构象； 盐键断裂，T态转变为R态； 亚基结合O2能力增强。 LOGO LOGO LOGO 高级生物化学 蛋白质的结构与功能 冯明菊 407205117024 营养与食品卫生学 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 1 第二节 蛋白质的一级结构 2 第三节 蛋白质的空间结构 1 第四节 蛋白质结构与功能的关系 2 3 4 蛋白质（protein）是由许多氨基酸通过肽键相连 形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式组合成的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿(Dalton, d)以上的多肽称为蛋白质。 蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到100万道尔顿甚至更大。 1. 蛋白质的定义 第一节 蛋白质的分子组成 (1)蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 2.蛋白质的生物学重要性 (2)蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂