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生物化学考前辅导 基本要求： 1. 糖、脂类、蛋白质、核酸四大类物质的化 学组成、基本结构和理化性质。 2. 糖、脂类、蛋白质的代谢及能量变化。 3.DNA、RNA和蛋白质的生物合成的主要机 制及反应过程。 不要求的部分： 光合作用 抗生素 生物能学 个别氨基酸的代谢 生物膜的组成和结构 基因表达的调控 基因工程 生物固氮 绪论 了解20世纪50年代以来，生物化学历史上发生的有划时代贡献的事。如1945-1955年，Sanger首次完成了结晶牛胰岛素一级结构的测定，1977年，他又首次完成了由5375个核苷酸组成的大肠杆菌噬菌体φx174DNA一级结构的测定等。 第一章 糖 1.重要单糖如葡萄糖、果糖、半乳糖等的链 状结构式和环状结构式； 2.单糖的物理、化学性质，如：颜色反应、 成酯反应、成苷反应、异构化反应、氧化 作用等； 3.重要的双糖如麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构； 4.淀粉、糖原、纤维素结构上的特点。 第二章 脂类 1. 脂肪和磷脂的结构通式； 2. 常见脂肪酸的种类； 3. 必需脂肪酸的定义及种类； 4. 常见磷脂的结构式; 5. 脂肪的化学性质； 6. 血浆脂蛋白的种类和特性。 第三章 蛋白质 1. 氨基酸的结构通式与分类； 2. 氨基酸的等电点与计算； 3. 氨基酸的化学反应及其应用； 4. 氨基酸的纸层析和离子交换层析； 5. 肽键平面的特点和多肽链方向的确定； 6. 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶 的酶切专一性，溴化氢、羟胺裂解的专一 性； 7.蛋白质的二级结构的类型及其特征； 8. 维持蛋白质分子高级结构的非共价键； 9. 血红蛋白与肌红蛋白机构与功能的比较； ⒑ PAGE、SDS、等电聚焦电泳的原理 ； ⒒ 测定蛋白质分子量的方法 ； ⒓ 根据分子大小和溶解度差别分离蛋白质混合物的方法。 第四章 酶 1. 举例说明辅酶、辅基的概念； 2. 六大类酶的名称； 3.比活力和转换数的概念； 4. 酶活力的测定； 5.米氏公式及米氏常数的意义、求法； 6.各种因素,如温度、pH、激活剂和酶浓度等 对酶反应速度的影响； 7. 用动力学方法区别竞争性抑制和非竞争性抑 制； 8. 重要的抑制剂，如有机磷化合物、磺胺等的 作用机理； 9. 诱导契合学说的主要内容； 10. 酶的活性中心的两个功能部位及它与其余部 分的关系； 11. 组氨酸在酶蛋白中的重要性； 12. 抗体酶(abzyme)、核糖酶(ribozyme)和同功 酶的概念。 第五章 核酸 1. 五种碱基的结构及碱基、戊糖、磷酸之间的 连接方式； 2. DNA的一级结构的特点及表示方式； 3. B型-DNA的双螺旋结构的特点； 4. RNA的种类及各自的特点、生物学功能； 5. 核酸的紫外吸收特点； 6. 变性、复性、增色效应、减色效应的概念； 7. Southern印迹法、Northern印迹法的概念 和原理； 8. 限制性内切酶的命名原则及作用特点； 9. 常见的稀有碱基及多磷酸核苷的结构； 10. 核糖核酸酶(如RnaseA、RNase T1),脱氧核 糖核酸酶(如DNase Ⅰ、 DNase Ⅱ），非专一 性核糖核酸酶（如牛脾磷酸二酯酶）等的作 用特点； 11. 核酸的含量测定方法(如紫外吸收法、定糖 法、定磷法). 第六章 维生素的结构与功能 1. B族维生素与辅酶的关系； 2. 维生素A、D、E、K的功能； 3. NAD、NADP、FMN、FAD的名称。 第七章 激素 1. 动物激素的分类及代表激素的作用特点； 2. 激素作用的四种途径。 第八章 生物氧化 1. 氧化磷酸化、底物水平磷酸化、呼吸链、 P/O比的概念； 2. 电子传递抑制剂的作用特点； 3. 氧化磷酸化解偶联剂的作用机理； 4. 化学渗透假说的主要内容。 第九章 糖代谢 1. 糖酵解的全过程(包括物质变化、涉及的酶 和能量变化）； 2. 糖酵解与发酵的异同； 3. 三羧酸循环的全过程； 4. 三羧酸循环的回补反应； 5. 磷酸戊糖支路的生理意义; 6. 糖异生的前体及关键步骤 ; 7. 糖原磷酸化酶及糖原合成酶的作用特点; 第十章 脂类代谢 1.饱和