氨基酸题和多肽.ppt

蛋 白 质 化 学 学习要求 了解蛋白质生物功能、分类 掌握氨基酸的分类、结构、重要化学反应和分离、分析方法，重点弄清楚它的两性性质, pI 和 pK之间的关系 掌握蛋白质的的结构层次，以及各种结构层次的基本概念和各自的特点 了解蛋白质的重要理化性质 了解蛋白质结构与功能之间的相互关系 生命体化学反应的催化剂 ? 已知3000种以上 新陈代谢的调节 ? 调节蛋白，如生长激素 体内及细胞内物质的运输 ? 血红蛋白对氧的运输，脂蛋白对脂类的运输 营养素的贮存 ? 氮素贮存-卵清蛋白、乳酪蛋白，贮铁-铁蛋白 生物体的各种运动 ? 肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白 细胞的结构成分 ? 角蛋白、胶原蛋白 信息的识别与传导 ? 受体蛋白、血型物质 生物体防御与进攻的武器 ? 抗体蛋白、凝血酶原、抗冻蛋白、蛇毒、蜂毒 一、概述 蛋白质的常见分类法 根据蛋白质的化学组成 简单蛋白质和结合蛋白质 根据蛋白质的溶解性和组成 分类表 根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质 根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质 蛋白质的分类? 分子组成 蛋白质的分类? 形状和大小 活性蛋白质（active protein） 包括生命活动过程中一切有活性的蛋白质以及它们的前体分子，绝大多数蛋白质属于活性蛋白质，包括酶、激素蛋白、运输蛋白（转运蛋白）、贮存蛋白、运动蛋白、保护或防御蛋白、受体蛋白、控制生长和分化蛋白、毒蛋白、膜蛋白等 非活性蛋白质（passive protein） 对生物体起支持和保护作用，主要指硬蛋白包括胶原蛋白、角蛋白、丝蛋白、弹性蛋白等 一、概述 蛋白质的组成与结构 元素组成：碳50% 、氢7% 、氧23% 、氮16% 、硫0~3% 、 其它元素 平均含氮量：16% (凯氏定氮) – 蛋白质含量 = 蛋白氮?6.25 二、氨基酸 氨基酸的结构与分类 氨基酸的理化性质 氨基酸的分离与分析 氨基酸的制备和应用状况 (一) 氨基酸的结构与分类 氨基酸的通式 20种氨基酸的分类 非编码氨基酸 非编码氨基酸 (二) 氨基酸的理化性质 等电点的计算 中性氨基酸： pI = 1/2 ( pK1 + pK2 ) 酸性氨基酸： pI = 1/2 ( pK1 + pKR ) 碱性氨基酸 pI = 1/2 (pKR + pK2 ) 在等电点以上的任何pH值，氨基酸带 净负电荷，在电场中将向正极移动 在低于等电点的任何pH值，氨基酸带 净正电荷，在电场中将向负极移动 在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH值离 等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大 氨基酸的甲醛滴定 ? 主要的反应类型 ? 氨基参与的反应 成盐反应、与HNO2反应、酰基化、烃基化、与甲醛反应 ? 羧基参与的反应 成盐反应、成酯反应、 成酰氯、脱羧基、 叠氮反应 ? 氨基和羧基共同参与的反应 与茚三酮反应、成肽键反应 ? 侧链基团参与的反应 巯基氧化还原反应、苯环黄色反应、酚基米伦式反应、 Pauly反应、 Folin-酚反应 ?-氨基参与的反应 (1) 成盐作用 蛋白质的水解 酸水解 6M HCl 或 4M H2SO4, 105~110?C回流20h左右可完全水解，其优点是不引起消旋化，得到L-氨基酸。缺点是Trp完全破坏，羟基氨基酸(Ser,Thr)部分被分解，Asn和Gln的酰胺基被水解 碱水解 5M NaOH共沸10~20h，大多数氨基酸遭到不同程度破坏，产生消旋化，引起Arg脱氨生成鸟氨酸和尿素，Trp不被破坏 酶水解 不产生消旋化，也不破坏氨基酸，水解不彻底，需要多种酶协同作用，费时较长，常用于部分水解，常用的酶有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等 三、肽 肽的基本概念 肽命名 肽的基本性质 肽的基本概念 多肽链 肽链中的氨基酸不是原来完整的分子，多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基 组成肽键的4个原子和2个相邻的C?原子形成肽平面 C-N具有部分双键的性质(40%) C?-N键长0.145nm, C?N 键长0.125nm C-N键长0.133nm, 肽平面可以处于顺式构型或反式构型，其中反式构型比顺式构型稳定，两者能量相差8 kJmol-1, X-Pro的肽键可以是反式，也可