生物化学生物对化学生物化学第三章酶.pptxVIP

第三章 酶;酶的概念;本章主要内容：;General Disscusion of Enzyme;一、酶的研究历史;*1926年 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶。 ;*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶） ;酶及生物催化剂概念的发展;二、酶的催化作用特点;1、高效性;; 绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)：;绝对专一性;乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）;3、反应条件温和;三、 酶的分子组成;辅助因子(cofactor) ;辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为 ;1、氧化还原酶类(oxidoreductases) 2、转移酶类 (transferases ) 3、水解酶类 (hydrolases) 4、裂解酶类 (lyases) 5、异构酶类( isomerases) 6、合成酶类 (ligases,synthetases);五、酶的活性和活性单位;3、酶活力的表示方法;(3)比活力（specific activity） 酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（酶单位/mg蛋白）。 ;现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）;第二节、酶促反应动力学 ;*概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 *影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;; 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说，推导出了著名公式米氏方程。 ;（二）、米氏方程式的推导;; 1、Km是酶的特征性常数之一，与酶的浓度无关； 2、Km可近似表示酶对底物的亲和力； 3、同一个酶对于不同底物有不同的Km值。 ;双倒数作图法，又称为林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法; *当[S]＞＞[E]，反应速度与酶浓度成正比。;; 最适pH (optimum pH)：;酶的抑制剂(inhibitor)： ;抑制作用的类型;(一) 、不可逆性抑制作用;　;（二）、可逆性抑制作用;1、竞争性抑制作用;;举例;2、磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制;2、非竞争性抑制; 特点：;;特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;第三节、酶促反应的机理 ;;;底物与酶的结合;酶活性中心的特点;酶;二、酶作用专一性的机制 ;1. 锁 钥 学 说;锁钥学说：; 2. 诱 导 契 合 学 说;诱导契合学说:;三、酶作用高效性的机制;邻近效应和定向效应;邻近效应和定向效应; ;酶活性的调节（快速调节）;一 、酶活性的调节;酶原激活的机理：;甘;酶原激活的生理意义;（二）、变构调节;变构调节举例;（三）、酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ; 同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 ;乳酸脱氢酶（LDH)：由H和M两种亚基组成 ;不同组织中LDH同工酶的电泳图谱;乳酸 丙酮酸 ;同工酶存在的意义;第五节、维生素与辅酶; 维生素（vitamine）是参与生物生长发育和代谢所必需的一类微量有机物质。绝大多数维生素作为酶的辅酶或辅基的组成成分，在物质代谢中起重要作用。;一、维生素的发现和分类;主要脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能;主要水溶性维生素和相应辅酶;本章内容结束，谢谢！