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酶-2结点构与功能、特点
上节课复习;二、酶的活性中心;必需基团
(essential group)
酶分子中与酶活性密切相关的基团。;酶的活性中心;活性中心内的必需基团;;酶分子中的必需基团在一级结构上可能相距很远,但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构后,这些必需基团可彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域,共同组成酶的活性中心。;酶对底物高度的特异性;;; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义; 四、同工酶;。;* 举例:乳酸脱氢酶(LDH1~ LDH5);临床意义;*生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用;
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断;
同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。;练习;练习;练习;多选题;名词解释;五、酶催化作用机制;反应总能量改变 ;;;与酶的高效率催化有关的机制:;1、酶底物复合物;;锁-钥学说;诱导契合假说;;普通化学反应—随机碰撞(受浓度、碰撞角度影响)
相当于——社会???的自由恋爱
酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所”
邻近效应提高了酶的活性(“婚介”)中心底物的浓度(—非婚男女集中)
定向排列缩短了底物与催化基团间(“男女”)的距离
提高反应速度(成功率)108倍
; 酶活性中心疏水性“口袋”
防止底物与酶之间形成水化膜
有利底物与酶密切接触; 接受质子:碱
提供质子:酸
酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体,从而对底物进行酸碱催化;广义酸基团 广义碱基团(质子供体) (质子受体) ; ;
;酶的调节主要是对代谢途径中??????酶的调节。
“关键酶”
“限速酶”
调节限速酶活性的方式有??????调节和??????调节两种方式。;酶活性的调节(快速调节);一、 酶含量的调节;酶的诱导和阻遏、降解;酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位,从而引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用。;变构调节举例;变构调节;又称酶的共价修饰,
有磷酸化/脱磷酸,
腺苷酰化/脱腺苷酰
以及甲基化/脱甲基
等形式。酶的活性
在两种状态之间变化。
这个化学修饰过程也
是由酶催化的。;1、有关变构酶的叙述是:
A.大多数变构酶是多聚复合物
B.是体内调节酶活性的重要方式
C.有调节亚基和催化亚基
D.酶构象转变为另一种构象时,酶活性发生改变
;七、酶的命名与分类1、习惯命名法2、系统命名法;二、酶的分类
1.氧化还原酶类(oxidoreductases)
2.转移酶类 (transferases )
3.水解酶类 (hydrolases)
4.裂解酶类 (lyases)
5.异构酶类( isomerases)
6.合成酶类 (ligases,synthetases);1、氧化还原酶类(oxido-reductases);2、转移酶类(transferases);3、水解酶类(hydrolases);4、裂解酶类(lyases);5、异构酶类(isomerases);6、合成酶类( synthatases);第二节 酶促反应的特点The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点
在反应前后没有质和量的变化;
只能催化热力学允许的化学反应;
只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。
催化作用的机理是降低反应的活化能
;2KMnO4 ==== MnO2 + K2MnO4 + O2↑
2KClO3 ===2KCl + 3O2↑;(一)高度的催化效率 ;反应总能量改变 ;;;加入催化剂相当于给汽车找到了一条穿山隧道;过氧化氢溶液(双氧水)
2 H2O2 → 2 H2O + O2;一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物选择的特点???酶的特异性可分为以下2种类型:;绝对特异性;相对特异性 ;HOOCCH
HOOCCH;练习;练习;(三)酶活性的不稳定性;(四)酶促反应的可调节性;练习;练习; 酶的应用;第三节;必需基团
活性中心
结合基团
催化基团
活性中心外的必需基团;总结
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