第五章好 蛋白质.ppt

一.蛋白质的组成及在食品加工中的意义 1.蛋白质的元素组成 C：50-55% H：6-8% O：20-23% S：0-4% N：15-18% 微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等 2.蛋白质在食品加工中的意义 三大供能营养素之一 二.食品中蛋白质的来源及分类 动物：猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物：大豆、谷物 新资源 肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质 基质蛋白质 小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白 谷蛋白 清蛋白 球蛋白 各种氨基酸的溶解度 3.氨基酸的化学性质 维持蛋白质三级结构的作用力 氢键： x — H … y 疏水作用力：是指非极性基团即疏水基团为了避　　　　　　　　　　　开水相而群集在一起的集合力 范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之 　　　间存在着一种较弱的作用力 离子键：它是由带相反电荷的两个基团间的静电 　　　吸引所形成的 二硫键 ：是两个硫原子之间所形成的共价键 血红蛋白的四级结构 蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的一级结构是其空间结构和功能的基础 蛋白质的空间构象是其功能活性的基础 1.蛋白质变性概述 定义： 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的空间构象发生了变化，从而导致其生物活性的丧失以及物理、化学性质的变化。 蛋白质变性本质： 蛋白质分子次级键的破坏引起的二级、三级、四级结构的变化。 变性后的蛋白质——变性蛋白质 可逆变性 Conformational adaptability of protein 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。 例: 核糖核酸酶用8mol/L的尿素和β–巯基乙醇作用时，由于分子中的二硫键被还原，酶的空间结构也随之破坏，酶即变性失活。但用透析法除去这些试剂后，变性的酶蛋白质就自动氧化恢复原来的空间结构，酶的活性也随之恢复。 不可逆变性The protein denaturation 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。 例：鸡蛋，大豆蛋白质 2.蛋白质变性对其结构和功能的影响 (1）物理性质的改变 溶解度降低 不能结晶 粘度增加，扩散系数下降 等电点提高 旋光性改变 紫外、荧光光谱发生变化 改变与水结合的能力 （2）化学性质的改变 酶水解速度增加（由于肽键的暴露，容易受到蛋 白酶的攻击，使之增加了蛋白质对酶水解 的敏感性。） 分子内部基团暴露 （3）生物活性的改变 抗原性改变 生物功能丧失（失去酶活或免疫活性） 3.蛋白质变性的影响因素（1）热变性 伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。 天然血清清蛋白分子是椭圆形的，长、宽比为3：1，经过热变性后变为5：5。 变性速率取决于温度，当温度上升10℃，速率可增加600倍左右。 蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素：蛋白质的性质、蛋白质浓度、水活度、pH、离子强度和离子种类。 蛋白质在有水存在时易变性。 熔化温度Tm 或变性温度Td： 蛋白质溶液在逐渐加热到临界温度以上时，蛋白质的构象从天然状态到变性状态有一个显著地转变，这个转变的中点温度称为熔化温度Tm 或变性温度Td。 此时天然状态与变性状态浓度比为1：1。 氨基酸的组成对蛋白质的热稳定性影响 含有较多疏水氨基酸残基（尤其是缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋白质，对热的稳定性高于亲水性较强的蛋白质。 天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、色氨酸和酪氨酸的残基百分数与热变性温度呈正相关（r=0.98）。 丙氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸等氨基酸的残基百分数则是与热变性温度呈负相关（r=－0.975）。 其他氨基酸对蛋白质的Td影响甚少。 蛋白质的立体结构对其热稳定性影响 单体球状蛋白在大多数情况下热变性是可逆的。许多单体酶加热到变性温度以上，甚至在100℃保持短时间，然后立即冷却至室温，也能完全恢复原有活性。而有的蛋白质在90～100℃加热较长时间，发生不可逆变性。 水对蛋白质的热变性的影响 水能促进蛋白质的热变性。 在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序列的运动受到限制。 当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的不规则空隙或进入毛细管，并发生水合作用，引起蛋白质溶胀。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺性，这时蛋白质分子处于动力学上更有利的熔融结构。当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺性结构，相对于干燥状态，可提供给水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，结果Td 降低。 低温