临床医学专业期末复习题库-生物化学重点总结.pdfVIP

微信关注《西医百晓生》获取更多资料 第一章 蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是 手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH 的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α— 螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一 个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异 （一级结构的改变），能引起空间结构改 变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物 质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb 的别构 （变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作 1 微信关注《西医百晓生》获取更多资料 用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏 本质：破坏非共价 键和二硫键，不改变一级结构 以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系 ④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复 合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶 蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复 ⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变， 则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。 16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键 蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键 蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用， 整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢 键、范德华力 蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键： 疏水键、氢键、离子键 17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电 中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。 18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜 第二章 核酸的结构与功能 1．DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与 蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基： AGCT,RNA碱基：AGCU 腺苷酸（AMP）鸟苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP） 脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）